Propriétés interfaciales d'assemblages protéique et lipoprotéique

par Stéphanie Dauphas

Thèse de doctorat en Sciences agroalimentaires. Physicochimie des polymères

Sous la direction de Marc Anton et de Alain Riaublanc.

Soutenue en 2005

à Nantes .


  • Résumé

    Dans les émulsions alimentaires, les tensioactifs les plus utilisés sont les micelles de caséines de lait et les LDL de jaune d'œuf, assemblages protéique et lipoprotéique. Leurs organisations influencent leurs propriétés interfaciales. Les différents assemblages de caséines , les LDL, et leurs constituants ont été déposés à l'interface air-eau afin de caractériser leur étalement, structure et rhéologie interfaciale. La stabilité colloïdale d'émulsions de caséines  et de LDL a aussi été étudiée. Les caséines  s'étalent à l'interface air-eau, quelle que soit leur structure en solution. Les constituants des LDL forment des complexes protéines-lipides variables selon la pression et le pH du film. La floculation des LDL dépend des variations de charges de ses constituants ; celle des caséines , de la fraction non adsorbée. Les interactions de faibles énergies, qui stabilisent les assemblages protéique ou lipoprotéique, en solution, permettent de larges réorganisations à l'interface.


  • Résumé

    In food emulsions, milk caseins and egg yolk LDL, protein and lipoprotein assemblies are the most used emulsifiers. Their organisation influences their interfacial properties. The different -casein assemblies, LDL, and their component have been deposed at the air-water interface to characterise their spreading, structure and interfacial rheology. The colloidal stability of -casein emulsions and native LDL was studied too. -caseins spread at the air-water interface whatever their structure in solution. The LDL components form lipid-protein complexes that depend on surface pressure and pH of the film. The flocculation of LDL depends on charge variations of their components, those of -casein emulsions depends on non adsorbed fraction. The weak energy interactions, that stabilise our protein or lipoprotein assemblies, in solution, lead to large reorganisations at the interfac

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Informations

  • Détails : 1 vol. (124 f.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliographie f. 112-124

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  • Bibliothèque : Université de Nantes. Service commun de la documentation. Section Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 2005 NANT 2046
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