Régulation de la traduction de la cycline B durant la maturation ovocytaire chez l'étoile de mer

par Laure Lapasset

Thèse de doctorat en Sciences chimiques et biologiques pour la santé. Biologie cellulaire et moléculaire

Sous la direction de Gérard Peaucellier.

Soutenue en 2005

à Montpellier 1 , en partenariat avec Université de Montpellier I. Faculté de médecine (autre partenaire) .


  • Résumé

    Le déroulement de la méiose dépend des traductions d'ARNm maternels spécifiques. Chez les vertébrés, l'augmentation de la traduction nécessite la polyadénylation des ARNm, qui résulte de la fixation sur un motif caractéristique CPE (Cytoplasmatic Polyadenylation Element), de la partie 3' non traduite, d'une protéine spécifique CPEB (CPE Binding Protein), puis de sa phosphorylation par la kinase Aurora. Nous avons cherché un mécanisme équivalent dans les ovocytes d'étoile de mer qui sont incapables de synthétiser la cycline B lorsqu'ils sont énucléés. Les effets de l'énucléation sont abolis par microinjection d'un inhibiteur de la phosphatase I, qui restaure aussi l'activation d'Aurora et la phosphorylation de CPEB. Mais CPEB est phosphorylée par cdc2 et non par Aurora. L'implication d'un autre mécanisme régulateur, portant sur la partie 5' non traduite, a été testée avec la drogue rapamycine : il y a alors réduction de la synthèse de protéine, sauf de la cycline B, et la méiose est incomplète.


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  • Détails : 1 vol. (140 f.)
  • Annexes : Bibliogr. f. 119-139

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