La phosphorylation sur la tyrosine chez escherichia coli K12 : contribution à la caractérisation biochimique et à l'étude du rôle physiologique

par Brice Obadia

Thèse de doctorat en Biochimie

Sous la direction de Alain-Jean Cozzone.

Soutenue en 2005

à Lyon 1 .


  • Résumé

    Ce travail s'inscrit dans le cadre de l'étude de la phosphorylation réversible des protéines au niveau de la tyrosine chez Escherichia coli K12. Dans un premier temps, nous avons démontré, pour la première fois, que la tyrosine-kinase Wzc est capable de s'oligomériser in vivo. Ce processus est initié par le domaine C-terminal et est indépendant du niveau de phosphorylation de la proétine. Ensuite, nous avons caractérisé un substrat endogène de la protéine Wzc, la protéine Ugd. Cette protéine possède une activité UDP-glucose déshydrogénase augmentée par phosphorylation. La protéine Wzc a besoin d'être phosphorylée sur la Tyr569 pour phosphoryler la protéine Ugd. Nous avons vérifié le rôle de la proéine Ugd dans la synthèse des exopolysaccharides. Cette protéine est impliquée dans la synthèse de l'acide colanique, et semble phosphorylée au sein de la bactérie. Enfin, nous avons analysé la relation qui existe entre la phosphorylation de la protéine Wzc et la production d'exopolysaccharide. Il a été observé que l'état de phosphorylation de Wzc détermine la taille du polymère synthétisé. Des expériences complémentaires visant à mieux comprendre la régulation de la synthèse des polysaccharides de surface pourraient permettre, à terme, de contrôler la virulence bactérienne


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Informations

  • Détails : 1 vol. (176 p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : 157 réf. bibliogr.

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Claude Bernard (Villeurbanne, Rhône). Service commun de la documentation. BU Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : T50/210/2005/147bis
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