Caractérisation fonctionnelle de la proteine FLRG dans le noyau

par Stéphanie Forissier

Thèse de doctorat en Biologie moléculaire

Sous la direction de Ruth Rimokh.

Soutenue en 2005

à Lyon 1 .


  • Résumé

    FLRG, isolé d’un remaniement chromosomique observé dans une LLC-B, constitue un régulateur extracellulaire de la fonction biologique de l’activine et des BMPs. FLRG interagit avec les protéines ADAM12 et fibronectine et jouerait un rôle important dans la différenciation des ostéoclastes et des cellules hématopoïétiques. La protéine FLRG existe également sous une forme nucléaire qui participerait à un complexe transcriptionnel impliquant le facteur de transcription AF10. En effet, FLRG interagit avec AF10, augmente son pouvoir de transactivation et favorise l’oligomérisation de AF10. De plus, des expériences d’immunofluorescence réalisées en microscopie confocale montrent une co-localisation de ces deux protéines dans le noyau. Par ailleurs, la surexpression expérimentale de l’isoforme nucléaire de FLRG induit un effet anti-prolifératif. Ce travail permet d’élargir notre connaissance sur la protéine FLRG et de définir une dualité fonctionnelle de ce facteur sécrété et nucléaire

  • Titre traduit

    Functional characterization of the FLRG protein in the nucleus


  • Résumé

    FLRG, identified from a chromosomal translocation in a case of B-CLL, is an extracellular regulator of activin and BMPs biological activities. FLRG interacts with ADAM12 and fibronectin and could play a crucial role in osteoclastic and hematopoietic differentiation. The nuclear form of FLRG protein could be implicated in a transcriptional complex involoving the transcription factor AF10. Indeed, FLRG interacts with AF10, and consequently increases transactivation and oligomerization properties of this latter. In addition, we showed by confocal microscopy that FLRG and AF10 are co-localised in the nucleus. Finally, experimental overexpression of nuclear FLRG displays anti-proliferative effects. Our results extended the knowledge concerning FLRG protein and provide evidence that secreted and nuclear FLRG have distinct functions

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Informations

  • Détails : 1 vol. (207 p.)
  • Annexes : Bibliogr. p. 177-195

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Claude Bernard (Villeurbanne, Rhône). Service commun de la documentation. BU Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : T50/210/2005/173bis
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