Design de glycomutants d'une glycoprotéine d'enveloppe du HIV-1 isolée sur un patient en primo-infection : effets sur les propriétés fonctionnelles, l'antigénicité et l'immunogénicité

par Frédéric Reynard

Thèse de doctorat en Biologie

Sous la direction de Frédéric Bedin et de Bernard Verrier.

Soutenue en 2005

à Lyon 1 .


  • Résumé

    L'importante glycosylation de la glycoprotéine d'enveloppe du VIH-1 limite l'exposition de ses épitopes de neutralisation. Nous avons évalué une stratégie de déglycosylation basée sur la structure tridimensionnelle d'une gp120 d'isolat primaire de primo-infection. Nos résultats suggèrent deux fonctions distinctes pour les N-glycanes de l'enveloppe: le maintien de la structure et de la fonctionnalité ou un rôle de bouclier vis-à-vis du système immunitaire. L'augmentation de la sensibilité à la neutralisation observée pour certains glycomutants pourrait refléter un démasquage d'épitopes de neutralisation. Par rapport à la protéine sauvage, ces mutations favorisent l'induction, chez le lapin, d'anticorps dirigés contre des épitopes conformationnels, possédant une activité neutralisante supérieure et de spectre élargi. Une déglycosylation sélective semble donc une stratégie d'intérêt pour augmenter la capacité des immunogènes enveloppe à induire une réponse neutralisant les isolats primaires


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Informations

  • Détails : 1 vol. (260 f.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : 518 réf. bibliogr.

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Claude Bernard (Villeurbanne, Rhône). Service commun de la documentation. BU Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : T50/210/2005/203bis
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