Étude comportementale de la Lysyl oxydase (LOX) et de la Lysyl Oxydase-like (LOXL) au cours de l'élastogenèse : implication de leurs pro-régions

par Laetitia Thomassin

Thèse de doctorat en Biochimie

Sous la direction de Pascal Sommer.

Soutenue en 2005

à Lyon 1 .


  • Résumé

    La lysyl oxydase (LOX) et la LOX-like 1 (LOXL), sont deux enzymes de la matrice extracellulaire sécrétées sous la forme de pro-enzymes, capables de réticuler la tropoélastine après coupure de leurs pro-régions. Dans un premier temps, nous avons étudié la maturation de LOXL dans les cultures de cellules musculaires lisses et identifié un site de coupure par la " Procollagen C-Proteinase " entre les acides aminés S303 et D304 de la LOXL humaine. Dans un deuxième temps, les adressages vers les fibres élastiques de LOX et LOXL naturelles, recombinantes ou mutées ont été analysés afin de déterminer l'implication de leurs différentes régions au cours de l'élastogenèse. Nos résultats démontrent qu'une délétion totale de la région mature de LOX n'empêche pas son association avec les fibres élastiques. Des études d'interaction in vitro révèlent que la pro-région de LOX interagit directement avec la tropoélastine. Et malgré une faible homologie de séquence entre l'exon 1 de LOX et celui de LOXL, des résultats similaires ont été obtenus avec LOXL. Enfin, nous avons démontré l'existence d'une interaction directe de LOX et LOXL avec la séquence codée par les exons 18 à 25 de la fibrilline-2, et ce en l'absence d'élastine


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Informations

  • Détails : 1 vol. (155 f.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : 329 réf. bibliogr.

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Claude Bernard (Villeurbanne, Rhône). Service commun de la documentation. BU Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : T50/210/2005/164bis
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