Études fonctionnelles et structurales de la protéine EED, partenaire cellulaire du virus VIH-1 et de la cellulase "froide" Cel5G de Pseudoalteromonas haloplanktis

par Sébastien Violot

Thèse de doctorat en Biochimie

Sous la direction de Richard Haser.

Soutenue en 2005

à Lyon 1 .


  • Résumé

    La protéine humaine EED appartient à la famille des "Polycomb". Elle intervient dans la régulation génique. Elle jouerait aussi un rôle dans le cycle du virus de l'immunodéficience humaine (VIH-1) en participant au transport du complexe de préintégration et en facilitant la réaction d'intégration. EED a été surproduite afin d'être cristallisée seule et en complexe avec les protéines virales IN, MA et Nef. Un modèle de EED a été construit par homologie structurale. D'après nos expériences de " phage display ", les régions susceptibles d'interagir avec les partenaires viraux se situent sur des boucles de ce modèle. La bactérie psychrophile P. Haloplanktis produit la cellulase Cel5G. Les structures de cette cellulase seule et en complexe avec le cellobiose, ont été déterminées à haute résolution par remplacement moléculaire. La cellulase Cel5A de la bactérie mésophile E. Chrysanthemi a été utilisée comme modèle. Nos résultats permettent de mieux comprendre les déterminants structuraux responsables de l'adaptation des enzymes aux basses températures


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Informations

  • Détails : 1 vol. (274 p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : 205 réf. bibliogr.

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  • Bibliothèque : Université Claude Bernard (Villeurbanne, Rhône). Service commun de la documentation. BU Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : T50/210/2005/102bis
  • Bibliothèque : École normale supérieure. Bibliothèque.
  • Non disponible pour le PEB
  • Cote : LBPA / THE VIO
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