Caractérisation des changements de conformation de BmrA, un transporteur ABC de multiples drogues chez Bacillus subtilis : exploitation des modèles structuraux

par Olivier Grégory Dalmas

Thèse de doctorat en Biochimie

Sous la direction de Attilio Di Pietro et de Jean-Michel Jault.

Soutenue en 2005

à Lyon 1 .


  • Résumé

    Nous avons récemment caractérisé un nouveau membre de la superfamille des transporteurs ABC, BmrA, issu de Bacillus subtilis, qui est capable de transporter activement différentes drogues en utilisant l'énergie produite par l'hydrolyse de l'ATP. Nous avons entrepris une étude structurale par transfert d'énergie de résonance sur le transporteur reconstitué en protéoliposomes et ainsi pu démontrer que, dans la membrane, BmrA se trouve sous forme homo-dimérique, et adopte majoritairement une conformation fermée, compatible avec les structures où l'ATP se fixe à l'interface des deux domaines de fixation des nucléotides. Grâce à des modèles moléculaires de BmrA, et par une approche de pontage covalent de cystéines néo-introduites, nous avons montré que la première boucle intracellulaire est une zone charnière qui joue vraisemblablement un rôle essentiel dans la transduction de l'énergie qui se propage du site de fixation de l'ATP vers les zones membranaires de fixation des drogues


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Informations

  • Détails : 1 vol. (221 p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : 454 réf. bibliogr.

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Claude Bernard (Villeurbanne, Rhône). Service commun de la documentation. BU Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : T50/210/2005/67bis
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