Diversité de la réponse IgE dans l'allergie à l' arachide : caractérisation des allergènes et devenir de leur potentiel allergénique lors des traitements thermiques et des processus digestifs

par Lucie Mondoulet

Thèse de doctorat en Microbiologie et biocatalyse industrielles

Sous la direction de René-Marc Willemot.

Soutenue en 2005

à Toulouse, INSA .


  • Résumé

    L'allergie à l'arachide représente un tiers des allergies alimentaires en France. Elle entraîne des réactions souvent sévères et ne s'atténue que rarement avec l'âge. Elle relève principalement d'une réaction d'hypersensibilité immédiate médiée par les immunoglobulines de type E (IgE) spécifiques de certaines protéines de l'arachide. De nombreuses protéines et fragments peptidiques extraits de la graine, purifiés par chromatographies et caractérisés par séquençage ainsi que par analyse protéomique, ont pu être classés dans trois familles de protéines de réserve des plantes, les globulines 7S, 11S et les albumines 2S. L'étude de la capacité de liaison aux IgE de ces protéines et des peptides qui en dérivent a été menée à l'aide de 80 sérums de patients allergiques à l'arachide par des techniques de type ELISA. Des allergènes majeurs (entraînant une réponse IgE spécifique intense chez la majorité des patients) se retrouvent dans chacune des familles. Les albumines 2S présentent le potentiel allergénique le plus marqué. Chaque patient est sensibilisé à plusieurs protéines. De plus, pour chaque allergène, les IgE peuvent reconnaître plusieurs régions intramoléculaires. Selon les protéines, les différents traitements thermiques peuvent modifier ou non le potentiel allergénique. Les processus digestifs réalisés in vivo et dans des tests de digestibilité in vitro dégradent complètement les protéines mais ne suppriment pas le potentiel allergénique de l'arachide. Les fragments peptidiques de faible masse moléculaire tels que ceux issus de ces hydrolyses enzymatiques jouent vraisemblablement un rôle important dans la mise en place et le développement de l'allergie à l'arachide

  • Titre traduit

    Diversity of IgE response in peanut : allergan characterization and evolution of their IgE binding capacity during thermal treatments and digestive processus


  • Résumé

    Peanut allergy represents about 30% of food allergies in France. It is one of the most frequent cause of severe food-associated anaphylaxis and it tends to persist throughout life. Allergy to peanut is an IgE-mediated reaction. Several proteins and peptide fragments derived therefrom were extracted from the kernels. They were purified by a combinaison of selective precipitations and chromatographic separations, then characterized by N-terminal amino acid sequencing and proteomics. They belong to 3 major plant storage protein families, i. E. The 7S and 11S globulins and 2S albumins. The analysis of the IgE-binding capacity of those proteins and derived peptides was performed by Enzyme AllergoSorbent Test (EAST) and EAST inhibition using the sera of 80 peanut allergic patients. The major allergens which lead to an intense specific IgE response in the vast majority of patients were found in each plant protein family. 2S albumins exhibited the most important allergenic potential. Each patient appeared to be sensitized to numerous proteins. Moreover, for each allergen, several intramolecular regions were recognized by specific IgE. Depending on the allergen, the different thermal processings either modified or did not modify the allergenic potential. Proteins were extensively degraded during in vivo and in vitro digestion but their allergenic potential was not abolished. Low molecular weight peptide fragments such as those formed by pepsin and pepsin, trypsin and chymotrypin hydrolysis certainly play a central role in the sensitization process and the development of peanut allergy

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Informations

  • Détails : 1 vol. (249 - [12] p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. p. 235-249

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Institut national des sciences appliquées. Bibliothèque centrale.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 2005/783/MON
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