Les ligands soufrés dans les métalloenzymes à cuivre : études à partir de quelques complexes modèles bioinspirés

par Wassim Rammal

Thèse de doctorat en Chimie

Sous la direction de Catherine Belle.

Soutenue en 2005

à l'Université Joseph Fourier (Grenoble) .

    mots clés mots clés


  • Résumé

    Dans ce travail divisé en trois parties, nous avons étudié le rôle des interactions métal-soufre présentes dans de nombreuses métalloprotéines à cuivre. Pour cela, différents complexes modèles de cuivre ont été préparés. Dans la partie J, nous avons décrit la synthése de deux nouveaux ligands tripodaux de type N2S2. A partir de ces ligands, nous avons synthétisé cinq complexes mononucléaires de Cu(I) et Cu(II). Nous avons étudié les comportements de ces complexes par diverses méthodes (RX, UV-Vis, RPE, Electrochimie). Nos résultats ont montré que ces complexes possèdent des potentiels rédox élevés, comparables à ceux des protéines à cuivre de type Dans la partie II, à partir d'un nouveau ligand tripodal N2(StBu)(SH) possédant une fonction thiolate et une fonction thioéther, nous avons préparé un nouveau complexe binucléaire de Cu(II), de type bis(J. 1-thiolato). Ce mode de coordination a été rarement décrit dans la littérature; aussi la caractérisation complète de ce composé est d'un grand intérêt en relation avec l'étude des centres type CuA de la Cytochrome c oxydase et de la réductase de l'oxyde nitreux. Les points suivants ont été plus spécifiquement étudiés : i) l'étude approfondie de la signature RPE particulière de ce complexe, ii) la préparation par voie électrochimique et la caractérisation de l'espèce de valence mixte Cu(II)-Cu(I) correspondante. Dans la partie III, pour la première fois dans la littérature, nous avons élaboré deux nouveaux modèles binucléaires de Cu(II) dissymétriques dans le b de comprendre le rôle d'une liaison thioéther qui se trouve dans le site actif de la catéchol oxydase (enzyme à cuivre de type III).


  • Pas de résumé disponible.

  • Titre traduit

    Sulphur ligands in the copper metalloenzymes : studies starting from some biomimetic model complexes


  • Résumé

    Ln this work divided into three main parts, were studied the metal-sulphur interactions that are present in many coppel' metalloproteines by preparing various synthetic mime models of active sites of coppel' metalloproteines implicating sulphur donors in their active sites. Ln the first part the synthesis of two new tripodalligands of type N2S2 is described. Starting with these ligands, five mononuclear complexes of Cu(I) and Cu(II) were synthesized and the behaviors ofthese complexes were studied by different methods (X-ray, UV-Vis, RPE, Electrochernistry). The results showed that these complexes have a potential redox similar to those of proteins with type J copper. Ln the second part a new binuclear complex of Cu(II) ofbis (J. 1-thiolato) was prepared using a new tripodalligand N2(StBu)(SH). This mode of coordination was seldom described in literature; moreover the complete characterization of this compound is of a great interest in relation to the standard study of the centers CuA of the Cytochrome c Oxydase and the reductase of nitrous oxide. The following points were more specifically studied: i) a thorough study of the particular RPE signature ofthis cornplex, ii) the preparation using the electrochernical way and the characterization of the corresponding mixed valence species Cu(II)-Cu(I). Ln the third part for the first tirne in literature, two new dissymetric binuclear models of Cu(ll) were synthesized with the airn at understanding the role of a thioether bond which is found in the active site of the catechol oxydase which is an enzyme with type III coppel'.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (163 p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. p. 114-118

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  • Bibliothèque : Service interétablissements de Documentation (Saint-Martin d'Hères, Isère). Bibliothèque universitaire de Sciences.
  • Non disponible pour le PEB
  • Cote : TS05/GRE1/0050
  • Bibliothèque : Service interétablissements de Documentation (Saint-Martin d'Hères, Isère). Bibliothèque universitaire de Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TS05/GRE1/0050 /D
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