Identification et caractérisation des sites de transport de CadA, l'ATPase-cadmium de listeria monocytogenes

par ChenChou Wu

Thèse de doctorat en Biologie cellulaire et moléculaire

Sous la direction de Elisabeth Mintz et de Patrice Catty.

Soutenue en 2005

à l'Université Joseph Fourier (Grenoble) .

    mots clés mots clés


  • Résumé

    L'ATPase-Cd2+ CadA de L. Monocytogenes appartient à la famille des ATPases P1 qui assurent le transport d'ions lourds à travers unel membrane. Au cours de cette thèse, nous avons montré que l'expression de CadA dans S. Cerevisiae induit un phénotype de sensibilité au Cd2+ et que le Cd-ATP pouvait remplacer le Mg-ATP dans le cycle enzymatique de la protéine. Nous avons aussi montré que quatre hélices transmembranaires (3, 4, 6 et 8) constitueraient la voie de passage du Cd2+ dans CadA. Au sein de ces hélices, les acides aminés M149, C354 et T684 pourraient faire partie du site de liaison tandis que E164 et C356 pourraient être importants dans le processus de dissociation du métal. P355 et D692 seraient nécessaires à la phosphorylation. La caractérisation fonctionnelle d'ATPases chimériques a mis en évidence la possibilité d'échanger le domaine de phosphorylation entre différentes ATPases de type P.


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  • Titre traduit

    Identification and characterization of the transport sites of CadA, the Cd2+-A TPase from Usteria monocytogenes


  • Résumé

    The Cd2+-ATPase CadA from L. Monocytogenes belongs to the family of P1-type ATPases, proteins that actively transport heavy metals across biological membranes. In the present work we expressed CadA in the yeast Saccharomyces cerevisae and used the phenotype of sensitivity to cadmium induced by CadA as a screening tool for mutants produced by site-directed mutagenesis. We also demonstrated that CadA can use Cd-ATP instead of Mg-ATP as ATP substrate to accomplish its enzymatic cycle. Four transmembrane helices (3, 4, 6 and 8) might constitute the Cd2+ transport site of CadA. Among them M149, C354 and T684 might participate in transport sites whereas E164 and C356 could be important in the dissociation pro cess of cadmium. P355 and D692 could be necessary for the phosphorylation. Finally, the study of chimeric ATPases suggests a regulatory role of the ATP binding domain

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Informations

  • Détails : 101 p.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. p. 90-101

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  • Bibliothèque : Service interétablissements de Documentation (Saint-Martin d'Hères, Isère). Bibliothèque universitaire de Sciences.
  • Non disponible pour le PEB
  • Cote : TS05/GRE1/0017
  • Bibliothèque : Service interétablissements de Documentation (Saint-Martin d'Hères, Isère). Bibliothèque universitaire de Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TS05/GRE1/0017/D
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