The Lo18 protein , a small HSPof the Oenococcus oeni bacterium involved in the malolactic fermentation of wines : regulation of the gene expression, oligomeric structure and lipochaperone activity

La protéine Lo18, " small HSP " de la bactérie Oenococcus oeni impliquée dans la fermentation malolactique des vins : régulation, structure oligomérique et rôle de lipochaperon

• Auteur / Autrice : Françoise Coucheney
• Direction : Jean Guzzo
• Type : Thèse de doctorat
• Discipline(s) : Microbiologie. Sciences de l'alimentation
• Date : Soutenance en 2005
• Etablissement(s) : Dijon

Mots clés

Mots clés contrôlés

Fermentation malolactique

Oenococcus oeni

Plantes -- Effets du stress

Lactobacillaceae

Fermentation

Vinification

Résumé

Dans le cadre de l'étude de la réponse adaptative aux stress de la bactérie lactique Oenococcus oeni, nous nous sommes plus particulièrement intéressés à la caractérisation de la protéine de stress de faible masse moléculaire (smHsp) Lo18. La synthèse de cette protéine est induite par de multiples stress et sa localisation cellulaire est à la fois cytoplasmique et en association avec la membrane par des liaisons faibles. L'expression de son gène est régulée de façon négative par le répresseur CtsR de Bacillus subtilis. La protéine forme des oligomères de 2 à 18 sous-unités suivant le pH du tampon. Elle possède une activité de chaperon moléculaire in-vitro, caractéristique des smHsp, mais également la propriété d'interagir avec les phospholipides et de stabiliser les membranes à partir de 40° C. Cette activité de lipochaperon caractérise un nouveau rôle des smHsp dans le maintien de l'intégrité membranaire.

Within the framework of the study of stress adaptative response of the lactic acid bacterium Oenococcus oeni, we focused on the characterization of the small heat shock protein Lo18. Its synthesis is induced by multiple stresses and the protein is localized both in cytoplasm and associated to the membranes by weak bonds. The expression of its gene is down-regulated by the repressor CtsR of Bacillus subtilis. The protein forms oligomeric structures from 2 to 18 monomers depending on the buffer pH. Lo18 has a chaperon activity in vitro, but has also the property to interact with phospholipids and to stabilize the membranes above 40° C. This lipochaperon activity could be a new function of the smHsp in the maintenance of membrane integrity.