Hsp27 : un chaperon moléculaire impliqué dans le triage des protéines

par Arnaud Parcellier

Thèse de doctorat en Médecine. Biochimie, biologie cellulaire et moléculaire

Sous la direction de Carmen Garrido.

Soutenue en 2005

à Dijon .


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  • Titre traduit

    HSP27, a molecular chaperon involved in protein "triage".


  • Résumé

    HSP27 appartient à la catégorie des petites protéines de choc thermique (sHSP) et elle est fréquemment surexprimée dans les cellules cancéreuses. C'est un chaperon moléculaire capable de former des grands ainsi que des petits oligomères, et qui possède une fonction antipoptotique reconnue. Dans ce travail, nous avons démontré que le rôle d'HSP27 dans la survie cellulaire pouvait aussi s'expliquer par son action sur le système ubiquitine / protéasome. En effet, HSP27 peut augmenter l'activité du protéasome en réponse à divers stress cellulaire et peut participer à la dégradation d'I-kBα, inhibiteur du facteur de survie NF-kB. Cet effet renforce son rôle protecteur lors de l'apoptose en permettant à NF-kB d'augmenter l'expression de nombreux gènes antiapoptotiques. De plus, nous avons observé dans d'autres conditions qu'HSP27 sous forme de petits oligomères pouvait accroître l'ubiquitination et la dégradation de l'inhibiteur du cycle cellulaire p27kip1. Ceci a pour effet de permettre un passage accéléré des cellules en phase S et pourrait contribuer au pouvoir tumorigène exercé par HSP27.

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Informations

  • Détails : 1vol [98 f.]
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliographie f.74-98

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université de Bourgogne. Service commun de la documentation. Section Médecine-Pharmacie.
  • Accessible pour le PEB
  • Cote : 2099U/2005/03
  • Bibliothèque : Bibliothèque interuniversitaire de santé (Paris). Pôle pharmacie, biologie et cosmétologie.
  • Non disponible pour le PEB
  • Cote : MFTH 6485
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