Expression d'oxydases recombinantes d'origine fongique en vue d'applications industrielles

par Alessandra Piscitelli

Thèse de doctorat en Chimie moléculaire

Sous la direction de Marius Réglier et de Sannia Giovanni.

Soutenue en 2005

à Aix-Marseille 3 en cotutelle avec l'Università degli studi (Naples, Italie) .


  • Résumé

    Je décris ici l'expression hétérologue des laccases POXC et POXA1b issues du champignon Pleurotus ostreatus dans des levures ainsi qu'une approche vers leur évolution dirigée. Les levures sont Saccharomyces cerevisiae, dont la capacité à produire des laccases et l'utilisation comme outil en évolution dirigée sont connues, et Kluyivermyces lactis, une levure non conventionnelle offrant de nombreux avantages tel qu'un fort niveau de sécrétion de protéines recombinantes non hyperglycosylées. Les protéines recombinantes ont été purifiées et caractérisées. Nos résultats permettent d'élargir les potentialités de ce système d'expression vers de larges marchés et des applications industrielles comme la décoloration de pâtes à papier, de textiles ou la rémédiation d'effluents. Un nouveau système à été construit pour l'expression des laccases et ses performances prometteuses conduisent à poursuivre les travaux sur son utilisation dans des procédés industriels ainsi que pour l'évolution dirigée.

  • Titre traduit

    Recombinant expression of fungal oxidases for industrial application


  • Pas de résumé disponible.


  • Résumé

    I report on the heterologous expression of Pleurotus ostreatus laccases POXC and POXA1b in two yeasts and a first approach of directed evolution experiments. The yeasts of choice were Saccharomyces cerevisiae, proven to be success-full in recombinant laccase expression and directed-evolution experiments, and Kluyveromyces lactis, a non-conventional yeast offering significant advantages such as high-level secretion of non-hyperglycosylated recombinant proteins. This work allowed me to obtain the heterologous expression of P. Ostreatus laccases in yeasts, and their purification and characterisation. Moreover, it enlarges the potentiality of the developed expression system addressing enzymes to such large markets and different industrial application such as pulp and textile bleaching, and enzymatic remediation of waste streams. A new laccase host has been built, and its promising performances lead to further investigate its utilization in this area, also for directed evolution.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (88-[26] p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. p. 77-88

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  • Bibliothèque : Université d'Aix-Marseille (Marseille. Saint-Jérôme). Service commun de la documentation. Bibliothèque de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : T 3281
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