Voie d'oxydation aérobie du fer ferreux chez Acidithiobacillus ferrooxidans

par Guillaume Malarte

Thèse de doctorat en Microbiologie moléculaire et biotechnologies

Sous la direction de Marie-Thérèse Giudici-Orticoni.


  • Résumé

    Acidithiobacillus ferrooxidans est un organisme acidophile chimiolithotrophe qui tire son énergie de l'oxydation du fer ferreux, du soufre élémentaire et de différents composés réduits du soufre. Cette bactérie est utilisée dans le processus de biolixiviation qui permet l'extraction industrielle de métaux précieux. L'étude de la voie d'oxydation du fer ferreux nous a permis de mettre en évidence les différentes métalloprotéines impliquées dans les transferts d'électrons : le cytochrome c4 CYC41, le cytocrome c Cyc2, la rusticyanine et la cytochrome c oxydase. Nous avons réalisé la mise au point de la synthèse hétérologue de CYC41 chez la bactérie neutrophile E. Coli afin d'étudier le mode de repliement de ce cytochrome. La résolution de la structure tridimentionnelle de CYC41 nous a permis de déterminer les mécanismes impliqués dans la stabilisation de ce cytochrome à pH acide. Nous avons montré que CYC41 intervient dans le transfert d'électron entre la rusticyanine et la cytochrome c oxydase selon un modèle de type "electron wire". Une étude intégrée nous a permis de mettre en évidence que les métalloprotéines impliquées dans la voie d'oxydation du fer ferreux sont organisées en super-complexe. Ce résultat est en accord avec les données génétiques puisque l'ensemble des gènes codant pour ces métalloprotéines sont organisées au sein de l'opéron rus

  • Titre traduit

    Aerobic iron oxidation pathway in acidithiobacillus ferrooxidans


  • Pas de résumé disponible.


  • Résumé

    Acidithiobacillus ferrooxidans is a chimiolithotrophic organism which used ferrous iron, elemental sulphur and reduced sulphur compounds like energy source. This bacterium is used in the industriel processus of biolixiviation for precous metals extraction. Studie of the iron oxidation pathway has enabled to characterize differents metalloproteins involved in the electron transfer : cytochrome c4 CYC41, cytochrome c Cyc2, rsticyanin and cytochrome c oxidase. We have performed the heterologue synthesis of CYC41 in the neutrophilic bacterium E. Coli to study le folding mechanism of this cytochrome. 3D structure resolution of CYC41 has enabled to determine mechanisms involved in the stabilisation of this cytochrome at acidic pH. We have shown that CYC41. Transfer electrons from rusticyanin to cytochrome c oxidase with an “electron wire” mechanism. We have shown that all metalloproteins involved in the ferrous iron oxidation pathway are organised in a super-complex structur. Our results are agree with the genetic organisation metalloproteins coding genes in the rus operon

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Informations

  • Détails : 1 vol. (Pagination multiple)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliographie p. 177-196

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  • Bibliothèque : Université d'Aix-Marseille (Marseille. St Charles). Service commun de la documentation. Bibliothèque universitaire de sciences lettres et sciences humaines.
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