Conception de réacteurs électro-enzymatiques pour la mise en oeuvre de mono-oxygénases

par Aurélie Pardo

Thèse de doctorat en Sciences des procédés

Sous la direction de Alain Bergel et de Régine Basseguy.

Soutenue en 2004

à Toulouse 3 .

  • Titre traduit

    Engineering of electro-enzymatic reactors for monooxygenases applications


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  • Résumé

    L'objectif ultime consistait à concevoir un réacteur électrochimique pour réaliser des synthèses enzymatiques. Dans une première étape, il a été nécessaire de choisir un moyen d'immobiliser l'enzyme à la surface de l'électrode. Une technique originale a été mise en place et appelée cast polyion film, par modification de la technique classique dite layer-by-layer. Par dépôt successif d'une solution de polymère cationique (le polyéthylèneimine) et d'une solution protéinique, l'enzyme se retrouve confinée proche de l'électrode. Cette technique est développée par une étude avec la myoglobine et appliquée en synthèse avec le cytochrome P450BM3 et la styrène mono-oxygénase. Ces deux mono-oxygénases catalysent les réactions d'hydroxylation de l'octane en octanol et d'epoxydation du styrène en oxyde de styrène respectivement. L'approche expérimentale menée sur une électrode tridimensionnelle en feutre de graphite démontre qu'elles peuvent catalyser les réactions d'oxydation des substrats appropriés lorsqu'elles sont couplées au processus électrochimique. Les premiers essais de synthèse en réacteur filtre-presse ont été effectués avec la biotransformation du styrène en oxyde de styrène catalysée par la myoglobine. Sur cette base un réacteur muni d'une membrane d'ultrafiltration a été proposé et qui optimiserait la quantité d'enzyme retenue à proximité de l'électrode et éviterait tout relargage en solution. Ces résultats démontrent la faisabilité des deux synthèses enzymatiques au sein de réacteurs électrochimiques de laboratoire et permettent d'identifier les paramètres qu'il est encore nécessaire d'optimiser pour atteindre un procédé industriel.

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Informations

  • Détails : 211 p.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. p. 191

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Paul Sabatier. Bibliothèque universitaire de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 2004TOU30067
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