Thèse de doctorat en Sciences de l'ingénieur. Génie biologique et médical
Sous la direction de Liliane Gattegno.
Soutenue en 2004
à Paris 13 .
Le but de ce travail a été de montrer que SDF-1 ne se lie pas seulement à son récepteur actuellement identifié, CXRA, mais également à d'autres ligands membranaires. Nos expèriences nous ont permis de montrer, dans un premier temps, l'existence de deux classes de sites de liaison de SDF-1/CXCL12 à la surface de macrophages et de lymphocytes en culture primaire, et de cellule HeLa en lignée. Nous avons ensuite observé que SDF-1/CXCL12 se lie, non seulement à son récepteur couplé à une protéine G, CXCRA, mais également, à un protéoglycanne : le syndécane-4. Cette liaison, GAG-dépendante, faciliterait la fixation de SDF-1 à CXCRA exprimé à la surface des macrophages. Nous avons également montré que le syndécane-4 est co-associé, en l'absence de SDF-1, à CXCRA. De plus, la liaison de SDF-1 au syndécane-4 induit une transduction de signal ainsi qu'une homo- ou hétéro-oligomérisation du syndécane-4 et de CXCR4.
SDF-1CXCL12binds syndecan-4
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