Etude des propriétés physico-chimiques des complexes collecteurs de lumière des bactéries pourpres sulfureuses

par Laurent Bourinet

Thèse de doctorat en Sciences biologiques. Systèmes bioinorganiques

Sous la direction de Bruno Robert.

Soutenue en 2004

à Paris 11 .


  • Résumé

    Cette thèse concerne l'étude des propriétés physico-chimiques des complexes collecteurs de lumière périphériques (LH2) des bactéries pourpres sulfureuses. Après avoir développé la culture de ces bactéries et la purification de leurs complexes LH2, j'ai utilisé une combinaison de techniques spectroscopiques (dichroi͏̈sme circulaire et linéaire, absorption électronique à température ambiante et à basse température, diffusion Raman de résonance) pour déterminer les propriétés électroniques et vibrationnelles de ces complexes. Ces protéines présentaient des différences marquées avec leurs homologues plus étudiés, les LH2 de bactéries pourpres non-sulfureuses. Les LH2 de bactéries pourpres sulfureuses présentent un certain nombre de propriétés qui les rapprochent des complexes de cœur ( LH1). Ce résultat est intéressant car la structure des LH2 et des LH1, bien que fondée sur le même principe, est très différente. Ces complexes sont tous formés de l'association sous forme d'anneaux de dimères de polypeptides membranaires. Cependant les LH1 sont formés de 16 de ces dimères, tandis que les LH2 n'en contiennent que 8 ou 9 et ont des tailles très différentes. J'ai montré que la technique de cryo-fracture et de microscopie électronique donne une estimation de la taille des complexes collecteurs de lumière. Avec cette méthode, j'ai estimé que les LH2 de Chromatium vinosum possédaient une taille intermédiaire (11/12 dimères) située entre les LH1 et les LH2. La découverte de cette nouvelle forme d'association de ces polypeptides ouvre des perspectives pour comprendre les déterminants qui guident les complexes collecteurs de lumière vers l'obtention d'une structure quaternaire donnée.


  • Résumé

    This thesis concerns the study of the physico-chemical properties of peripheral light-harvesting (LH2) complexes from purple sulphur bacteria. After culturing the bacteria and purifying their LH2 complexes I used a combination of spectroscopic techniques (circular and linear dichroism, room- and low-temperature electronic absorption and resonance Raman) in order to determine the electronic and vibrational properties of the complexes. These proteins possess marked differences with their homologues from purple non-sulphur bacteria. The LH2 from purple sulphur bacteria possess a certain number of properties that resemble core light-harvesting (LH1) complexes. This result is interesting because the structures of LH2s and LH1s, which are based on a similar construction, are different. These complexes are all formed by the association of dimers of membrane polypeptides, in the form of a ring. LH1 contains 16 dimers, whereas, the LH2 has 8 or 9. Therefore, the sizes of these proteins are very different. I demonstrated that the technique of freeze fracture, combined with electron microscopy, gives an estimation of the size of these complexes. With this methodology, I showed that the LH2 from Chromatium vinosum possesses an intermediate size (11/12 dimers) between previously studied LH1 and LH2 complexes. The discovery of this new form of dimer association opens up the way towards a better understanding of the factors that govern the quaternary structure of light-harvesting complexes.

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Informations

  • Détails : 154 p.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. p.144-148

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  • Bibliothèque : Université Paris-Sud (Orsay, Essonne). Service Commun de la Documentation. Section Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 0g ORSAY(2004)50
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