Etude des protéines de la famille des PEBP dans la levure Saccharomyces cerevisiae : mise en évidence d'un nouvel activateur de la voie Ras-AMPc-PKA

par Hélène Chautard

Thèse de doctorat en Aspects moléculaires et cellulaires de la chose

Sous la direction de Hélène Bénédetti.

Soutenue en 2004

à Orléans .


  • Résumé

    Les petites protéines G Ras sont des protéines très conservées impliquées dans des mécanismes de transduction du signal et régulées par deux types de protéines antagonistes: des «GTPase-activating proteins» (GAPs) et des «guanine exchange proteins» (GEFs). Ce travail décrit le premier inhibiteur physiologique de Ira2, une protéine GAP de Ras chez la levure Saccharomyces cerevisiae : la protéine Tfs1. TFS1, décrit comme un suppresseur multicopies de cdc25. 1, interagit spécifiquement avec Ira2 et l’inhibe in vivo. Tfs1 fait partie, comme son homologue de fonction inconnue Ylr179c, de la famille des PEBP (Phosphatidylethanolamine binding protein). La cavité conservée de cette famille joue un rôle important pour l’interaction Tfs1/Ira2. Un modèle moléculaire de la structure 3D de la protéine Tfs1 a été construit. Des protéines hybrides entre Tfs1 et Ylr179c ont également été réalisées et leur fonction a été testée et interprétée au point de vue structural.

  • Titre traduit

    Study of PEBP proteins in Saccharomyces cerevisiae : identification of a novel Ras-cAMP-PKA pathway activator


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Informations

  • Détails : 191-[12]-20 f.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. f. 170-191

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  • Bibliothèque : Université d'Orléans. Service commun de la documentation.Section Sciences.
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  • Cote : TS 19-2004-54

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  • PEB soumis à condition
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