Corrélation croisée entre mécanisme dipolaire et anisotropie de déplacement chimique : dynamique des protéines en solution

par Sabine Bouguet-Bonnet

Thèse de doctorat en Chimie et physicochimie moléculaires

Sous la direction de Pierre Mutzenhardt.

Soutenue en 2004

à Nancy 1 , en partenariat avec Université Henri Poincaré Nancy 1. Faculté des sciences et techniques (autre partenaire) .


  • Résumé

    Les travaux présentés dans ce mémoire concernent la détermination et l'exploitation des paramètres de relaxation de l'isotope-15 de l'azote dans des protéines enrichies. La première partie introduit de manière générale les mécanismes de relaxation de spin. Le deuxième chapitre est consacré à la description des méthodes de mesure des paramètres de relaxation dans les protéines. De nouvelles méthodes permettant la mesure du terme de corrélation croisée provenant de l'interférence entre le mécanisme dipolaire (NH) et l'anisotropie de déplacement chimique (csa) de l'azote-15 sont exposées. Le troisième chapitre traite de la manière d'extraire des paramètres de relaxation des informations structurales et dynamiques. L'approche est basée sur une analyse résidu par résidu de la relaxation mesurée à plusieurs valeurs du champ magnétique statique, et s'avère compatible avec la détermination de l'anisotropie globale de réorientation des molécules. L'intérêt d'inclure les paramètres de corrélation croisée est également exposé pour la détermination simultanée du csa et de l'échange chimique.


  • Résumé

    This manuscript deals with the determination and the exploitation of nitrogen-15 relaxation rates in labeled proteins. In the first part, we introduce the phenomenological aspect the heteronuclear relaxation. The second chapter is devoted to the measurement of these relaxation parameters in macromolecules. We present new methods to measure the cross correlation term coming from the interference between the dipolar (NH) and the nitrogen-15 chemical shift anisotropy relaxation mechanisms. The third chapter turns on the manner of extracting structural and dynamic information from these parameters. The strategy is based on a residue per residue analysis of the multifield nitrogen-15 relaxation; this approach is shown to be compatible with the assessment of anisotropic overall reorientation in proteins. The interest to include the cross correlation parameters in order to determine simultaneously the chemical exchange and the chemical shift anisotropy is also exposed.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (161 f.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. en fin de chapitres

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