Étude des interactions entre précurseur protéique amyloi͏̈de et lipides : analyses dans des systèmes membranaires biomimétiques

par Raghda Samaan

Thèse de doctorat en Biochimie

Sous la direction de René Buchet.

Soutenue en 2004

à Lyon 1 .


  • Résumé

    Le précurseur protéique amyloi͏̈de (APP) et ses fragments de dégradation, les peptides β-amyloi͏̈des, sont impliqués dans la maladie d'Alzheimer. Le peptide β-amyloi͏̈de est un des composants majeurs des plaques amyloi͏̈des où il est associé à d'autres protéines comme l'apolipoprotéine E. L'effet de l'environnement lipidique sur le comportement de l'APP a été analysé dans des systèmes lipidiques biomimétiques tels que les liposomes et les monocouches de Langmuir. Nous avons pu mettre en évidence l'insertion préférentielle de l'APP dans des systèmes lipidiques constitués de phospholipides neutres. L'insertion de l'APP dans les lipides est augmentée en présence de cholestérol et diminuée en présence de l'apolipoprotéine E. Ces résultats soulignent le lien potentiel entre le métabolisme du cholestérol, de l'apolipoprotéine, et celui de l'APP. Les monocouches observées par microscopie à angle de Brewster suggèrent la présence d'APP dans des domaines lipidiques condensés comparables aux radeaux


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Informations

  • Détails : 220 p.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : 373 réf. bibliogr.

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Claude Bernard (Villeurbanne, Rhône). Service commun de la documentation. BU Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : T50/210/2004/107bis
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