Ingénierie Métabolique d'E. Coli B-5318 surproductrice de thréonine. Combinaison des analyses physiologiques et transcriptomiques pour l'amélioration rationnelle des couches

par Jérome Maury

Thèse de doctorat en Microbiologie et biocatalyse industrielles

Sous la direction de Nicholas David Lindley.

Soutenue en 2004

à Toulouse, INSA .

  • Titre traduit

    Metabolic Engineering of E. Coli B 5318 overproducing threonine. Combination of physiological and transcriptomic analyses for the rational improvement of the strains


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  • Résumé

    La thréonine est généralement considérée comme le troisième acide aminé limitant dans l’alimentation animale. Ajinomoto, leader mondial pour la production de thréonine, possède les brevets d’exploitation de différentes souches d’E. Coli surproductrices de thréonine, comme E. Coli B-5318, l’objet de notre étude. L���analyse des cinétiques de fermentation et de la répartition des flux métaboliques au niveau du phosphoénolpyruvate a montré une évolution défavorable à la production de thréonine au fur et à mesure de la culture. L’activite pyruvate kinase (PYK) a été déterminée comme la première cible génétique à modifier pour améliorer la production de thréonine. Les délétions des gènes pykA ou pykF, codant les deux activités PYK d’E. Coli, ont permis d’augmenter le rendement de production de thréonine d’environ 16%. La comparaison de l’analyse globale de l’expression des gènes dans les souches industrielles E. Coli B-5318 et dans les souches de laboratoire E. Coli MG1655 a permis de dévoiler des phénomènes de compensation envers la délétion de pykA ou pykF. Egalement, l’induction d’une voie de dégradation de la thréonine inattendue dans nos conditions de culture a été mise en évidence dans les souches industrielles. Enfin, les surexpressions dans les souches E. Coli B-5318 de tous les gènes de la voie de biosynthèse de thréonine, de gènes codant des enzymes de voies de biosynthèse d’acides aminés proches de celle de la thréonine ou plus éloignées, de gènes impliqués dans la réponse au stress osmotique, ou répondant à la présence de formiate et à l’anaérobiose ont été montrées.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (310p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. p. 269

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  • Bibliothèque : Institut national des sciences appliquées. Bibliothèque centrale.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 2004/743/MAU
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