Influence de l'activité de l'eau sur les interactions lactose / β-lactoglobuline de poudres laitières modèles lyophilisées

par Marie Thomas

Thèse de doctorat en Procédés biotechnologiques et alimentaires

Sous la direction de Stéphane Desobry.

Soutenue en 2004

à Vandoeuvre-les-Nancy, INPL .


  • Résumé

    La conservation sous différentes activités de l'eau (aw) de poudres laitières modèles produites par co-lyophilisation de lactose avec des quantités croissantes de β-lactoglobuline a permis de mieux comprendre les interactions pouvant se développer entre les deux composants à l'état déshydraté. La β-lactoglobuline influence l'aw critique d'apparition de dégradations physico-chimiques, telles que le brunissement non-enzymatique, l'agglomération des particules et surtout la cristallisation du lactose. Les courbes isothermes de sorption d'eau, les analyses thermiques différentielles et de diffraction des rayons X montrent que la présence de β-lactoglobuline tend à augmenter le temps de latence avant cristallisation, et surtout à augmenter l'aw de cristallisation des poudres modèles; à. 0,54 pour les poudres avec 10 à 30% de protéine et à 0,59 pour les poudres-en contenant 40% ; sachant que l'aw de cristallisation du lactose pur est de 0,43. Cette amélioration de la stabilitœ des poudres est liée à la proximité des composants, qui développent des interactions. Le brunissement non-enzymatique traduit une lactosylation de la β-lactoglobuline, la spectroscopie infrarouge indique aussi l'établissement de liaisons hydrogène entre les deux composants, probablement dès la lyophilisation. Lorsque la poudre modèle est conservée à une aw immédiatement inférieure à son aw critique, un phénomène d'hydratation préférentielle apparaît: les liaisons hydrogène lactose/β-lactoglobuline diminuent au profit d'autres entre β-lactoglobuline et eau. Cette modification des liaisons hydrogène serait à l'origine de la stabilisation des poudres laitières modèles vis-à-vis de la cristallisation du lactose.

  • Titre traduit

    Influence of water activity on lactose / beta-lactoglobuline interactions in model lyophilized milk powders


  • Résumé

    Model milk powders were prepared by co-lyophilization of lactose and β-lactoglobulin and stored at various water activities (aw) to better understand interactions between the two components in a dehydrated state. The presence of β-lactoglobulin influenced the critical aw where physico-chemical modifications like non-enzymatic browning, particles caking and particularly lactose crystallization, occurred. Moisture sorption isotherms, differential scanning calorimetry and X-ray diffraction demonstrated that β-lactoglobulin can both delay crystallization and increase crystallization aw to 0. 54 and even 0. 59 in model powders containing 10 to 30%, and 40% β-lactoglobulin respectively, compared to 0. 43 for pure lactose crystallization. This stabilizing effect was due to the development ofboth covalent interactions and hydrogen bonding between lactose and β-lactoglobulin, as shown by non-enzymatic browning and spectroscopic studies. When model powders were stored at the aw just below their critical aw, preferential protein hydration occurred: hydrogen bonding between lactose and β- lactoglobulin decreased, whereas it increased between water and β-lactoglobulin. This change in hydrogen bonding seems to be responsible for the stabilizing effect against crystallization observed in model milk powders.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (168 p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. p. 154-167

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université de Lorraine. Direction de la documentation et de l'édition. BU Ingénieurs.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 2004 THOMAS M.E.C.
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