Identification et caractérisation de nouveaux systèmes de transport associés à l'enveloppe des chloroplastes

par Stéphane Miras

Thèse de doctorat en Biologie

Sous la direction de Norbert Rolland et de Jacques Joyard.

Soutenue en 2004

à l'Université Joseph Fourier (Grenoble) .

    mots clés mots clés


  • Résumé

    L'enveloppe des plastes porte de nombreuses activités de transport et assure l'import des protéines chloroplastiques qui sont codées par le génome nucléaire. Cet import est strictement dépendant de la présence d'une séquence d'adressage chloroplastique clivable localisée en N-terminal de ces protéines. Nous avons démontré que la protéine ceQORH est la première protéine identifiée qui soit adressée vers la membrane interne de l'enveloppe tout en étant dépourvue d'une séquence d'adressage chloroplastique clivable. Cette protéine possède un domaine central essentiel à son import dans les chloroplastes, un domaine N-terminal qui permet une interaction aspécifique de cette protéine avec les membranes et un domaine C-terminal qui est responsable de la localisation spécifique de cette protéine dans l'enveloppe. Enfin, nous avons démontré que ces domaines agissent de concert pour diriger la protéine ceQORH vers une nouvelle voie d'import des protéines dans les chloroplastes. La protéine ceQORH appartient à la famille des qui nones oxydoréductases est pourrait donc être la première protéine identifiée dans la chaine de transfert d'électron de l'enveloppe. Nous avons démontré que cette protéine interagit de manière spécifique avec le NADPH el que l'activité NADPH : quinone oxydoréductase de l'enveloppe est reliée à la présence de la protéine ceQORH dans ce système membranaire. Nous avons également validé la localisation chloroplastique de deux transporteurs de phosphate potentiels (P56/4 et P56/2). L'expression de ces protéines dans des ovocytes de Xenopus laevis nous a permis de conclure que les protéines P56/4 et P56/2 peuvent catalyser une activité de transport de phosphate.


  • Pas de résumé disponible.

  • Titre traduit

    Identification and characterization of new transport systems associated to chloroplast envelope


  • Résumé

    Envelope membranes which surround plastids are the site of many ions and metabolites transport activities. Chloroplasts also Import cytoplasmically synthesized precursor proteins from the cytosol. This import process is s. Trictly dependent of a,n N-terminal and. Cleavable transit peptide in the precursor. We have demonstrated that the ceQORH prote!n is the first prote!n to be targeted to the inner-envelope membrane white lacking such an N-terminal extension. The ceQORH protein contains an internai domain coding for the plastid import information, an N-terminus domain with an unspecific membrane-interacting function and a C-terminus domain essential for the correct subplastidial localization of ceQORH in the inner-envelope me. Rnbra. NEt. Morerover, in vitro. Import experiments strongly suggest that these central and the C-terminus domains act concertedly in directing the ceQORH protein to a hitherto unknown import site. The ceQORH protein is related to a range of quinone-oxidoreductases and could be the first protein component of the redox chain prevlously described in the chloroplast envelope membranes. We have dernonstrated that ceQORH specifically interacts with the NADPH and that the chtoroplast envelope NAPPH : quinone-oxydoreductase activity is correlated to the presence of the ceQORH protein in this membrane. We have also identified two putative phosphate transporters (P56/2 and P56/4) and validated their respective plastid localization. In order to characterize their functional properties, these proteins were expressed in Xenopus laevis oocytes. Results obtained indicate a potential phosphate transport function associated to the P56/2 and P56/4 proteins.

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Détails : 205 p.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. p. 191-204

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Service interétablissements de Documentation (Saint-Martin d'Hères, Isère). Bibliothèque universitaire de Sciences.
  • Non disponible pour le PEB
  • Cote : TS04/GRE1/0233
  • Bibliothèque : Service interétablissements de Documentation (Saint-Martin d'Hères, Isère). Bibliothèque universitaire de Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TS04/GRE1/0233/D
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.