Etude du repliement et de l'assemblage de séquences fibrillaires dérivées de la protéine fibre d'adénovirus

par Aikaterini Papanikolopoulou

Thèse de doctorat en Biologie

Sous la direction de Anna Mitraki.

Soutenue en 2004

à l'Université Joseph Fourier (Grenoble) .

    mots clés mots clés


  • Résumé

    Ce travail porte sur l'étude de l'assemblage de séquences de la tige de la protéine fibre d'adénovirus. Le domaine globulaire C-terminal ou "tête" a été décrit comme élément essentiel pour l'assemblage correct de la fibre. Dans le cadre de ce travail, nous avons remplacé la tête par un plus petit motif de trimérisation, le foldon. Les protéines chimériques forment des trimères stables, résistants au SDS et à la protéolyse. Leur structure cristallographique montre que les séquences répétitives de la tige adoptent une conformation native en triple spirale-β. Cependant, en l'absence d'un motif de trimérisation en position C-terminale, les séquences issues de la partie tige, aussi courtes que 6 acides aminés, ont tendance à former des fibrilles de type amyloïde. Ces séquences peuvent servir en tant que systèmes modèles pour l'étude des motifs β fibrillaires dans deux contextes différents, natif et amyloïde


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  • Titre traduit

    Folding and assembly studies of fibrillar sequences derived from the adenovirus fiber protein.


  • Résumé

    The aim of this work was the study of folding and assembly of shaft sequences derived from the adenovirus fiber protein. The globualr C-terminal, or "head" domain has been postulated to be necessary for the trimerization of the protein. In this work, we replaced the head by a smaller trimerization motif, termed "foldon". The chimeras fold into stable trimers that are SDS-and protease-resistant. X-ray crystallographic studies of the fusion proteins show that the shaft repeats fold into a triple beta-spiral fold indistinguishable from the native structure. However, in the absence of a C-terminal trimerization motif the shaft sequences have the tendency to form amyloid-type fibrils. We show that shaft peptides (25 to 6 amino acids) have an intrinsic capacity to form amyloi fibrils. Adenovirus shaft sequences can serve as model systems for the study of β-fibrous folds in two different contexts, native and amyloid.

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Informations

  • Détails : 131 p.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. p.114-131

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  • Bibliothèque : Service interétablissements de Documentation (Saint-Martin d'Hères, Isère). Bibliothèque universitaire de Sciences.
  • Non disponible pour le PEB
  • Cote : TS04/GRE1/0105
  • Bibliothèque : Service interétablissements de Documentation (Saint-Martin d'Hères, Isère). Bibliothèque universitaire de Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TS04/GRE1/0105/D
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