Recrutement d'ubiquitine-ligases par la protéine de l'adenovirus humain responsable de l'internalisation virale

par Richard Galinier

Thèse de doctorat en Biologie

Sous la direction de Jadwiga Chroboczek.

Soutenue en 2004

à l'Université Joseph Fourier (Grenoble) .

    mots clés mots clés


  • Résumé

    Les adénovirus humains sont des virus faiblement pathogènes, utilisés comme vecteur de transfert de gènes en thérapie génique. De nombreuses protéines cellulaires, impliquées dans la réussite de l'infection virale, n'ont pas été identifiées. Le criblage d'une banque d'expression de cDNA avec la protéine virale base du penton, impliquée dans l'internalisation du virus dans la cellule hôte, a permis d'identifier des protéines ubiquitine-ligase cellulaires de la famille Nedd4-like. Grâce à l'expression de formes mutantes de la protéine base du penton, nous sommes parvenus à caractériser in vitro et dans la cellule les motifs de chacun des partenaires responsables des interactions entre la protéine virale et les ubiquitine-ligases WWP1, WWP2 et AIP4. Nous apportons des premiers éléments de réponse quant aux conséquences de ces interactions sur l'infection virale, et sur la protéine base du penton elle-même.


  • Pas de résumé disponible.

  • Titre traduit

    Recruitment of ubiquitin-ligase proteins by the human adenovirus protein implicated in virus internalization


  • Résumé

    Human adenoviruses are Weak pathogen viruses commonly used as gene transfer vector in gene therapy. If virus cycle is relatively well know, a number of cellular proteins implicated in injection succes has always to be identified. The screening of a human lung cDNA expression library with adenovirus penton base protein, an essential capsid protein allowing virus internalization in host cell and endosomal escape, has permit to identify three ubiquitin-ligases belonging to Nedd4-like protein family. Consecutively, thaks to adenovirus penton base mutants expression, we have in vitro characterised the domain of each partner implicated in the interaction between the viral protein and ubiquitin-ligases WWP1, WWP2 and AIP4. Obtained results are confirmed in the cell by co-immunoprecipitation experiments. In a last part we provide first elements in the understanding of consequences of these interactions for viral infection and for penton base protein processing.

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Informations

  • Détails : 55 p.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. p. 165-194

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  • Bibliothèque : Service interétablissements de Documentation (Saint-Martin d'Hères, Isère). Bibliothèque universitaire de Sciences.
  • Non disponible pour le PEB
  • Cote : TS04/GRE1/0052
  • Bibliothèque : Service interétablissements de Documentation (Saint-Martin d'Hères, Isère). Bibliothèque universitaire de Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TS04/GRE1/0052/D
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