La conservation des mécanismes prions chez les ascomycètes

par Nicolas Talarek

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et médicales. Biologie - Santé

Sous la direction de Michel Aigle.

Soutenue en 2004

à Bordeaux 2 .


  • Résumé

    Les protéines prions adoptent deux conformations distinctes dont l'une induit le changement de conformation de l'autre de manière auto-catalytique. Des protéines prions ont été identifiées chez les mammifères (PrP) et des microorganismes comme Saccharomyces cerevisiae (Ure2p et Sup35p) et Podospora anserina (HET-s). Nous avons étudié la conservation des mécanismes prions au cours de l'évolution. Nous avons tout d'abord mis au point les outils génétiques pour effectuer une telle étude chez deux espèces de levure S. Paradoxus et S. Uvarum. Ces études ont permis de montrer que les mécanismes requis pour la propagation des prions sont conservés chez les levures et que les propriétés prions sont portées par la séquence d'acides aminés. Nous avons enfin montré que HET-s adoptait aussi une conformation prion dans la levure S. Cerevisiae et, au cours d'une collaboration, isolé des molécules efficaces pour éliminer les prions de levures et de mammifères.

  • Titre traduit

    ˜The œconservation of Prions Mecanisms in Ascomycetes


  • Résumé

    Prion protein adopts two distinct conformations. One of them induces the conversion of the other one in a self-propagating manner. Prion proteins were identified in mammals (PrP) and microorganism as Saccharomyces cerevisiae (Ure2p and Sup35p) and Podospora anserina (HET-s). We ask whether mechanisms required for prion propagation are conserved thoughout the evolution. First we set up genetic tools for such studies in S. Paradoxus and S. Uvarum. These studies allow us to show that mechanism required for prion propagation are conserved and that prion properties are enciphered in amino acid sequence. We also showed that HET-s adopt a prion isoform in S. Cerevisiae and identified, during a collaboration, molecules that eliminate yeast and mammals prions.

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Informations

  • Détails : 1 vol. (186 f.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. f. 171-186

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  • Bibliothèque : Université de Bordeaux. Direction de la Documentation. Bibliothèque des Sciences du Vivant et de la Santé.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : CMTB 2004-1154
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