Les HiPIPs : étude chez les protéobactéries, analyse spécifique chez Halorhodospira halophila

par Clément Lieutaud

Thèse de doctorat en Microbiologie moléculaire et biotechnologies

Sous la direction de Wolfgang Nitschke.


  • Résumé

    Les HiPIPs jouent le rôle de navettes périplasmiques d'électrons chez certaines protéobactéries phototrophes. Dans une première partie, nous tentons de contribuer à l'explication des spectres RPE inhabituels observés pour ces protéines et rejetons l'hypothèse selon laquelle hétérogénéité spectrale, liée à la co-existence d'isomères et degré oligomérique de la molécule soient liés. Dans une deuxième partie, nous mettons en évidence chez quatre espèces la présence physiologique de HiPIP associée aux membranes et démontrons que ce complexe est fonctionnel et non aléatoire. Enfin, nous caractérisons les potentiels rédox de plusieurs partenaires de la chaîne photosynthétique de Halorhodospira halophila, qui exprime deux HIPIPs à bas potentiel rédox et concluons que la majorité d'entre eux ont des potentiels inférieurs à la moyenne. Parallèlement, nous mettons en évidence la présence d'un cytochrome tétrahémique lié au centre réactionnel de l'espèce et proposons un modèle en terme de potentiels et d'orientations des hèmes.

  • Titre traduit

    Study of HiPIPs in proteobacteria : Specific analysis of the case of Halorhodospira halophila


  • Résumé

    HiPIPs are periplasmic electron shuttles in some phototrophic bacteria. First, we tried to contribute to explain the unusual EPR spectra observed for these proteins and ruled out the hypothesis of a direct correlation between spectral heterogeneity and oligomeric degree. In a second part, we showed HiPIPs can be physiologically bound to the membranes in four bacterial species and demonstrated this complex is functional and non-random. At last, we characterized redox potentials of several partners from the photosynthetic chain from Halorhodospira halophila, which possesses two low-potential HIPIPs. We concluded most of them have potentials lower than average and that this bacterium could use menaquinone as membranous electron shuttle. In parallel, we showed Hlr. Halophila contains a cytochrome subunit bound to the reaction center and proposed some redox properties and orientational features for this protein.

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Informations

  • Détails : 181 f.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr.f.166-181

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  • Bibliothèque : Université Aix-Marseille (Marseille. Luminy). Service commun de la documentation. Bibliothèque de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 39990
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