Etudes structurales et fonctionnelles de la lipase sels biliaires-dépendante

par Emeline Aubert-Jousset

Thèse de doctorat en Biochimie, biologie moléculaire et cellulaire. Nutrition, aspects moléculaires et cellulaires

Sous la direction de Dominique Lombardo.

Soutenue en 2004

à Aix-Marseille 2 .


  • Résumé

    La Lipase sels biliaires dépendante (BSDL) est une enzyme sécrétée par les cellules acineuses du pancréas. Elle hydrolyse des esters du cholestérol en présence de sels biliaires au niveau duodénal. Lors de cette étude, nous avons caractérisé le rôle des deux aires chargées positivement à la surface de l'enzyme. L'aire basique N-terminale, constituée des résidus K32/K56/K61/K62/R63, correspond au site spécifique de liaison des sels biliaires primaires associé avec l'activation de l'enzyme. L'aire basique distale, constituée des résidus R423/K429/R454/R458/K462, correspond au site non-spécifique ou pré-micellaire de fixation des sels biliaires, qui est impliqué dans la fixation de l'enzyme aux micelles. Nous avons aussi mis en évidence la présence d'une séquence sur la BSDL présentant une homologie de structure avec la boucle V3 de la gp120 du VIH-1 et montré son implication dans la fixation de l'enzyme aux radeaux lipidiques membranaires durant son processus de sécrétion

  • Titre traduit

    Structural and functional studies of the Bile Salt-Dependent Lipase


  • Pas de résumé disponible.


  • Résumé

    The Bile salt-dependent lipase (BSDL) is an enzyme secreted by the acinar pancreatic cell. It hydrolyses esters of cholesterol in the presence of bile salts in the duodenum. During this study, we have characterized the role of two positively charged clusters at the surface of the enzyme. The basic N-terminal cluster, consisting of positive residues K32/K56/K61/K62/R63, corresponds to the specific binding site of primary bile salts, which is associated to the activation of the enzyme. The basic distal cluster, consisting of positive residues R423/K429/R454/R458/K462 corresponds to the non-specific or pre-micellar bile salt-binding site which is involved in the binding of the enzyme to micelles. We have also highlighted the presence of a domain on the BSDL which shows a structure homology with the V3 loop of the glycoprotein gp120 of the HIV-1 and shown its implication in the binding of the enzyme to the rafts of the membrane during its process towards secretion

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Informations

  • Détails : 184-[7] f.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. p. 129-154

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université d'Aix-Marseille (Marseille. Timone). Service commun de la documentation. Bibliothèque de médecine - odontologie.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 2004/AIX2/0687Ubis
  • Bibliothèque : Bibliothèque interuniversitaire de santé (Paris). Pôle pharmacie, biologie et cosmétologie.
  • Non disponible pour le PEB
  • Cote : MFTH 6155
  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TH2014-045556
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