Thèse de doctorat en Sciences de la vie et de la santé. Bioinformatique, biologie structurale et génomique
Sous la direction de Françoise Guerlesquin.
Soutenue en 2004
à Aix-Marseille 1 , en partenariat avec Université de Provence. Section sciences (autre partenaire) .
Les cytochromes c3 sont multihémiques et caractérisés par des potentiels redox très bas. Plusieurs gènes codant pour un cytochrome c sont présents dans le génome de la bactérie Desulfovibrio vulgaris Hildenborough (DvH). Nous avons étudié par arrimage moléculaire sous contraintes de données de RMN les complexes formés par le cytochrome c3 soluble de type I de DvH avec ses deux partenaires redox. La surface d'interaction du cytochrome c3 est similaire dans les deux complexes, impliquant l'hème 4 du cytochrome dans le transfert d'électron avec les deux protéines. L'analyse du génome de DvH nous a permis de déterminer la présence de trois opérons codant pour trois formiate déshydrogénases différentes dont deux possèdent une sous-unité cytochrome c3. Nous avons mis en évidence l'expression de ces trois enzymes et caractérisé l'une de ces sous-unités cytochrome c3. Nos études d'interactions par RMN hétéronucléaire montre que cette sous-unité est le donneur terminal d'électron de l'enzyme.
Functional genomic analysis by nuclear magnetic resonance of cytochromes c3 from Desulfovibrio vulgaris Hildenborough bacteriun
Pas de résumé disponible.