Contribution à l'étude de l'assemblage des complexes respiratoires chez Saccharomyces cerevisiae

par Yann Saint-Georges Chaumet

Thèse de doctorat en Génétique cellulaire et moléculaire

Sous la direction de Geneviève Dujardin.

Soutenue en 2003

à Versailles-St Quentin en Yvelines .


  • Résumé

    The biognesis of the respiratory complexes in mitochondria is an intricate process that need the Oxa1p function. In S. Cerevisiae, the introduction of residu baring a positive charge in the transmembrane domain of two subunits of complex III : cytochrome c1 and Qcr9p, is able to compensate for the complex IV misassembly, due to the absence of the protein Oxa1p. The study of the mechanism of suppression suggest interaction between these positive charges and negative ones localised in the transmembrane domain of subunit of complex IV, allowing their insertion in the membrane. Oxa1p could allow the insertion of charged transmembrane domain in the mitochondrial inner membrane. The study of the suppressor mutations in presence of Oxa1p also shows interactions between subunits of complexes III and IV. Altogether these results suggest the presence of a supercomplexe III+IV and that the subunits of these complexes could interact before their insertion in the membrane

  • Titre traduit

    Contribution to the study of mitochondrial respiratory complex assembly in Saccharomyces cerevisiae


  • Pas de résumé disponible.


  • Résumé

    La mise en place des complexes respiratoires dans la membrane interne mitochondriale est un processus complexe nécessitant la fonction d'Oxa1p. Chez S. Cerevisiae, des mutations introduisant des charges positives dans les domaines membranaires de deux sous-unités du complexe III : le cytochrome c1 et Qcr9p compensent partiellement le défaut d'assemblage du complexe IV dû à l'absence d'Oxa1p. L'étude de cette suppression suggère des interactions entre ces charges positives et les charges négatives portées par le segment transmembranaire d'autres sous-unités du complexe IV, permettant leur insertion dans la membrane. Oxa1p favoriserait ainsi l'insertion des domaines membranaires chargés dans la membrane. L'étude des mutations suppresseurs en présence d'Oxa1p, révèle aussi des interactions entre des sous-unités des complexes III et IV. Ces résultats suggèrent l'existence d'un supercomplexe III+IV et que les sous-unités de ces complexes interagissent dès leur insertion dans la membrane.

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Informations

  • Détails : 171 p.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : 192 REF. Bibliogr. p. 156-171

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  • Bibliothèque : Université de Versailles Saint-Quentin-en-Yvelines. Direction des Bibliothèques et de l'Information Scientifique et Technique-DBIST. Bibliothèque universitaire Sciences et techniques.
  • Non disponible pour le PEB
  • Cote : T030012
  • Bibliothèque : Université de Versailles Saint-Quentin-en-Yvelines. Direction des Bibliothèques et de l'Information Scientifique et Technique-DBIST. Bibliothèque universitaire Sciences et techniques.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 571.6 CHA
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