Etude de nouveaux partenaires protéiques du facteur de croissance fibroblastique 2 humain : translokine et FIB

par Carine Bossard

Thèse de doctorat en Biologie cellulaire et moléculaire

Sous la direction de Hervé Prats.

Soutenue en 2003

à Toulouse 3 .

  • Titre traduit

    Characterization of translokin and FIB, two novel partners of fibroblast growth factor 2


  • Pas de résumé disponible.


  • Résumé

    Le FGF-2 est un facteur de croissance pléiotropique, connu comme l'un des principaux facteurs angiogéniques. Cinq isoformes protéiques de 18 - 22 - 22,5 - 24 et 34 kDa sont générées par un processus d'initiation alternative de la traduction. Ces isoformes ont des localisations subcellulaires distinctes et peuvent agir de manière paracrine, autocrine ou intracrine. Cependant, les mécanismes moléculaires mis en jeu dans l'activité intracellulaire du FGF-2 ne sont pas connus. Nous avons donc cherché à identifier des partenaires protéiques du FGF-2 par la technique du double-hybride. Nous avons ainsi isolé trois ADNc humains, codant pour trois protéines inconnues : une protéine nucléaire la FIF (FGF-2 Interacting Factor), une protéine cytoplasmique la Translokine, et un fragment de protéine sécrétée Fib. Mon projet de thèse a consisté à étudier la fonction biologique de ces deux dernières cibles du FGF-2 et à comprendre l'intérêt de leur interaction avec le FGF-2. Ainsi, nous avons pu montrer d'une part que la Translokine était impliquée dans la translocation nucléaire du FGF-2, étape cruciale pour l'activité mitogénique du facteur de croissance, et d'autre part que la Fib représentait un nouveau facteur anti-angiogéniques aussi efficace que l'endostatine.

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Informations

  • Détails : 189 f.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. f. 150-189

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Paul Sabatier. Bibliothèque universitaire de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 2003TOU30062
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