Le protéasome 20S humain : étude des relations structure-fonctions par spectrométrie de masse et approches protéomiques

par Stéphane Claverol

Thèse de doctorat en Biochimie

Sous la direction de Bernard Monsarrat et de Jean-Edouard Gairin.

Soutenue en 2003

à Toulouse 3 .


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  • Résumé

    Le protéasome 20S constitue le coeur catalytique du protéasome 26S, composant majeur du système de dégradation ATP/ubiquitine dépendant qui assure la dégradation de nombreuses protéines cellulaires et constitue la source majeure de peptides antigéniques de classe I. 'immunoprotéasome diffère du protéasome standard au niveau des 3 sous- unités catalytiques. L'incorporation des 3 ±immuno-sous-unitésα, longtemps considérée comme orientant le protéasome vers la génération de peptides antigéniques de classe I, peut cependant être défavorable à la génération de certains peptides antigéniques d'origine tumorale. L'étude de la maturation différentielle de plusieurs peptides d'origine tumorale (MelanA-A2, tyrosinase-A2, gp100-A2, MAGE3-B60) par le protéasome standard et l'immunoprotéasome a donc été entreprise par æLC-MS/MS. L'identification et la quantification des peptides générés par le protéasome à partir de précurseurs peptidiques ont mis en évidence une maturation préférentielle du peptide antigénique MAGE3-B60 par l'immunoprotéasome et des trois autres peptides antigéniques par le protéasome standard. . .

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Informations

  • Détails : 151 f.
  • Notes : Publication autorisée par le jury

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Paul Sabatier. Bibliothèque universitaire de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 2003TOU30039
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