Etude de la biosynthèse de l'endopolysaccharide de réserve accumulé par l'euryarchaeote hyperthermophile Thermococcus hydrothermalis

par Sébastien Gruyer

Thèse de doctorat en Microbiologie industrielle

Sous la direction de Francis Duchiron.

Soutenue en 2003

à Reims .


  • Résumé

    " T. Hydrothermalis " produit un polysaccharide en phase exponentielle, et le dégrade en phase stationnaire. A 87 % de la phase logarithmique le polymère s'apparente au glycogène. L'activité synthétase est optimale à 80ʿ C/pH 5,5 et utilise l'UDP-glucose et l'ADP-glucose avec la même affinité. La catalyse est cependant 10 fois supérieure avec ce dernier, et suggère qu'il s'agirait du substrat physiologique. L'activité de branchement s'est avérée particulièrement instable, empêchant toute étude enzymatique approfondie. De plus, un polysaccharide original à 12 résidus glucose par chaîne et 7,5 % de ramification fut isolé en fin de phase exponentielle. Les activités amylolytiques, à la fin de cette phase, dégradent plus aisément ce type de substrat, que ceux proches du glycogène. Le changement structural observé serait donc un moyen d'accéder facilement aux réserves de glucose et impliquerait l'activité synthétase, et une glucanotransférase.


  • Résumé

    " T. Hydrothermalis " produces a polysaccharide during the log phase, which is similar to glycogen, and hydrolyzes it quickly during the stationnary one. The elongation activity (42 kDa) is optimal at 80ʿC/pH 5,5 and is able to use ADP-glucose and UDP-glucose with the same affinity, but the Vmax is 10 fold better with ADP-glucose suggesting that is might be the physiological substrate. The branching activity appeared unstable, then avoiding further enzymatic studies. Moreover, an original structure with long chains and branched at 7,5 % was purified from the archaeon at the end of the log phase. At the beginning of the stationnary phase, hydrolases are able to degrade quickly this kind of polymer and more slowly these similar to glycogen. The structural change then appears as a way, for these degradative enzymes, to get an easier access to the glucose stores, and to allow an optimal ATP production, and it may involve the glycogen-synthase and a glucanotransferase activity.

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Informations

  • Détails : 228p.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. : 267ref.

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  • Bibliothèque : Université de Reims Champagne-Ardenne. Bibliothèque universitaire. Bibliothèque Moulin de la Housse.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 03REIMS019
  • Bibliothèque : Université de Reims Champagne-Ardenne. Bibliothèque universitaire. Bibliothèque Moulin de la Housse.
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