Le transport des oligopeptides chez Lactococcus lactis : diversité des déterminants de spécificité

par Pascale Charbonnel

Thèse de doctorat en Sciences biologiques

Sous la direction de Vincent Juillard.

Soutenue en 2003

à Paris 11 .


  • Résumé

    Le transport des oligopeptides est une fonction indispensable à la croissance des lactocoques dans le lait. Un seul système, le système Opp, est actuellement identifié pour assurer spécifiquement cet approvisionnement. Opp est un transporteur ABC constitué de cinq protéines. Une protéine affine OppA fixe les oligopeptides substrats, elle est généralement décrite comme le déterminant de la spécificité du système. Deux protéines transmembranaires OppB et OppC constituent la perméase et deux protéines cytoplasmiques liant l'ATP, OppD et OppF, fournissent l'énergie au système. Opp présente une spécificité de transport très différente entre les micro-organismes tels que L. Lactis MG1363 ou S. Typhimurium. Afin d'estimer la variabilité de cette spécificité au sein de l'espèce L. Lactis, le transport de peptides a été analysé chez différentes souches de l'espèce. Chaque souche présentait une spécificité de substrat particulière. Les protéines Opp ont été comparées et échangées entre les souches afin de déterminer l'origine de la biodiversité observée. Chez L. Lactis MG1363, la spécificité du transport était déterminée de façon originale, non seulement par OppA mais aussi par un second filtre, le complexe OppBC. Par contre, chez les autres souches de L. Lactis étudiées, le système Opp, dans son ensemble, n'était pas le seul déterminant de la spécificité de transport. Chez ces autres souches, il existe un second transporteur ABC d'oligopeptides, Opt. Opp et Opt se distinguent par leur organisation génétique et leur spécificité de substrat. Ces deux systèmes présentent des profils d'expression variables et semblent jouer des rôles différents au sein de l'espèce L. Lactis.


  • Résumé

    Growth of lactococcal genus in milk is mainly dependant on oligopeptides uptake. As yet, only the transporter Opp was thought to be specifically responsible for this step. Opp belongs to the superfamily of ABC transporters containing five proteins. The binding protein, OppA, is generally described as the determinant of Opp specificity. OppB and OppC are transmembrane proteins and OppD and OppF are located on the cytoplasmic side of the membrane and are responsible for the binding and subsequent hydrolysis of ATP. The substrate specificity of this system varies between strains such as L. Lactis MG1363 or S. Typhimurium. To evidence for a possible diversity in L. Lactis species, several strains were studied for their ability to transport oligopeptides. Each strain displayed specific preferences for peptide transport. Opp proteins were compared and exchanged between strains to unravel their role on the observed biodiversity. In L. Lactis MG1363, the transport specificity is determined not only by OppA but also by a second filter, the OppBC transmembrane channel. Surprisingly, in the others strains studied, Opp was not the sole determinant of peptide uptake specificity. Another ABC transporter, Opt, whose genetic organization and substrate specificity differ from those of Opp, is functional in these L. Lactis strains. Opp and Opt are differently expressed and apparently exert different roles within L. Lactis species.

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Informations

  • Détails : 174 p.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. p.108-126

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  • Bibliothèque : Université Paris-Sud (Orsay, Essonne). Service Commun de la Documentation. Section Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : M/Wg ORSA(2003)171
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