Caractérisation de hSpt5 : un facteur de régulation de l'élongation de la transcription

par Sébastien Lavoie

Thèse de doctorat en Génétique moléculaire

Sous la direction de Michel Vincent et de Olivier Bensaude.

Le président du jury était Michel Blackburn.

Le jury était composé de Pascale Debey.

Les rapporteurs étaient Muriel Aubry, Robert M. Tanguay.


  • Résumé

    La phosphorylation de la grande sous-unité de l'ARN polymérase II (Rpb1) est importante dans la régulation de la transcription. Nous avons étudié sa phosphorylation chez plusieurs espèces après un choc thermique. L'anticorps CC-3 reconnaît Rpb1 en situation normale, sa réactivité étant diminuée lors d'un stress. L'anticorps MPM-2 montre une réactivité accrue envers Rpb1 après le choc thermique. Ainsi, les anticorps CC-3 et MPM-2 peuvent distinguer des populations de Rpb1 potentiellement distinctes. CC-3 reconnaît aussi une protéine de 180 kDa qui serait hSpt5, un facteur de régulation de la transcription. Rpb1 et hSpt5 sont déphosphorylés quand les cellules sont exposées à des inhibiteurs de la kinase Cdk9, suggérant que celle-ci est la kinase majeure in vivo. Nous démontrons aussi que la peptidyl-prolyl isomérase Pin1 interagit avec hSpt5 phosphorylée. La phosphorylation de Rpb1 et de hSpt5, suivie d'une liaison par Pin1, pourrait contribuer à la régulation de la transcription


  • Pas de résumé disponible.


  • Résumé

    The phosphorylation of the largest subunit of RNA polymerase II (Rpb1) is important for the regulation of transcription. We have studied its phosphorylation state in different species after heat shock. MAb CC-3 recognizes Rpb1 in normal condition, its reactivity being reduced following heat shock. The antibody MPM-2 shows an increased reactivity towards Rpb1 after heat shock. Therefore, mAbs CC-3 and MPM-2 are able to discriminate between subsets of Rpb1 which could be functionaly distinct. CC-3 also recognizes a 180-kDa protein which is probably hSpt5, a transcription regulation factor. Rpb1 and hSpt5 are dephosphorylated when cells are exposed to Cdk9 kinase inhibitors, suggesting that it is the major kinase phosphorylating Rpb1 and hSpt5 in vivo. We also demonstrate that the peptidyl-prolyl isomerase Pin1 interacts with phosphorylated hSpt5. The phosphorylation of Rpb1 and hSpt5 followed by Pin1 interaction might thus contribute to the regulation of transcription

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Informations

  • Détails : 1 vol. (XII-171 p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. p. 140-169

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  • Bibliothèque : Muséum national d'histoire naturelle. Bibliothèque centrale.
  • Consultable sur place dans l'établissement demandeur
  • Cote : TH 2003 -- 07
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