Contribution à l'étude de la phosphorylation des protéines chez trois espèces bactériennes

par Rachel Prénéta

Thèse de doctorat en Biochimie

Sous la direction de Bertrand Duclos.

Soutenue en 2003

à Lyon 1 .


  • Résumé

    Chez Klebsiella pneumoniae, nous avons montré que deux gènes successifs,yor5 et yco6, localisés au sein de l'opéron cps impliqué dans la synthèse de la capsule, codent respectivement deux enzymes d'activités opposées, une phosphotyrosine-protéine phosphatase, Yor5, et une protéine-tyrosine kinase, Yco6. De plus, Yco6 s'est avéré être un substrat endogène de Yor5. Chez Rhizobium meliloti, nous avons retrouvé une activité protéine-tyrosine kinase portée par la protéine Exop impliquée dans la biosynthèse d'un exopolysaccharide majeur, qui joue un rôle essentiel dans la mise en place de la symbiose entre la bactérie et la plante. Toutefois, aucune activité phosphotyrosine phosphatase n'a été observée. Ces résultats nous ont conduits à émettre l'hypothèse d'une relation entre la phosphorylation des protéines sur la tyrosine et la synthèse de la capsule. Ches Mycobacterium tuberculosis, nous avons montré que les deux protéines de choc thermique HspX et Hsp71, ont la capacité de s'autophosphoryler respectivement sur les résidus séryles et thréonyles. Puis à partir d'alignements de séquences, nous avons observé, que la protéine PknG possède les domaines conservés des protéine-sérine/thréonine kinase eucaryotes. Nous avons ensuite montré que PknG s'autophosphoryle sur la sérine et que cette protéine est sensible aux inhibiteurs spécifiques cde ce type de protéines. Une intervention de la phosphorylation ATP-dépendante sur la sérine ou sur la thréonine, dans la mise en place des mécanismes de survie de la bactérie au sein de son hôte, semble donc envisageable.


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Informations

  • Détails : 138 p.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : 177 Réf. bibliogr.

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Claude Bernard (Villeurbanne, Rhône). Service commun de la documentation. BU Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : T50/210/2003/91bis
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