La dualité fonctionnelle des α-glucanes phosphorylases dans le métabolisme de l'amidon chez Chlamydomonas reinhardtii

par Luc Liénard

Thèse de doctorat en Génétique microbienne

Sous la direction de Steven Ball.

Soutenue en 2003

à Lille 1 .


  • Résumé

    Les α-glucanes phosphorylases sont des enzymes catalysant de façon réversible la dégradation des α-l,4 glucanes en glucose-l-phosphate en présence d'orthophosphate. On distingue chez les végétaux supérieurs 2 isoformes de phosphorylase: Pho1 à localisation plastidiale (possédant une insertion caractéristique dans sa séquence peptidique) et Pho2, cytosolique qui font, preuve d'une affinité particulière respectivement pour les maltooligosaccharides et les polysaccharides. Nous démontrons dans ce travail que Chlamydomonas reinhardtii possède une α-glucane phosphorylase cytosolique PhoC et 2 isoformes plastidiales: PhoA, une maltodextrine phosphorylase et PhoB une amidon phosphorylase particulièrement sensible à l'inhibition par l'ADP-glucose. La purification, la caractérisation cinétique ainsi que le clonage des ADNc sont présentés pour les 2 isoformes plastidiales. L'étude d'un mutant au locus STBI (démontré comme étant le locus du gène de structure de PhoB) accumulant une grande quantité d'amidon conforte l'implication de PhoB dans le catabolisme du polysaccharide de réserve. L'exclusivité de ce rôle est discutée en s'appuyant sur les modifications structurales de l'amidon accumulé par le mutant. Pour terminer ce travail, le potentiel phosphorylasique plastidial de Chlamydomonas reinhardtii est rapproché de' celui d' Escherichia coli. Ce cas se distingue de celui des plantes terrestres où une insertion caractéristique dans les séquences peptidiques d'une phosphorylase plastidiale unique serait par sa protéolyse régulée responsable de la conversion d'une forme affine pour les malto-oligosaccharides en forme plus active sur les polysaccharides.

  • Titre traduit

    The dual function of alpha-glucan phosphorylases in starch metabolism in chlamydomonas reinhardtii


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Informations

  • Détails : 103 p.
  • Annexes : Bibliogr. p. 86-94

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  • Bibliothèque : Université des sciences et technologies de Lille (Villeneuve d'Ascq, Nord). Service commun de la documentation.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 50376-2003-165
  • Bibliothèque : Université des sciences et technologies de Lille (Villeneuve d'Ascq, Nord). Service commun de la documentation.
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