Protéines et paroi chez Aspergillus fumigatus

par Muriel Bernard-Cardona

Thèse de doctorat en Sciences biologiques fondamentales et appliquées, Biochimie

Sous la direction de Jean-Paul Latgé.


  • Résumé

    La paroi du champignon filamenteux A. Fumigalus conditionne la croissance et est responsable du maintien de l'intégrité cellulaire lors de l'infection. Les protéines de la paroi de ce champignon filamenteux n'avaient pas été étudiées jusqu'à présent alors qu'elles semblent jouer un rôle essentiel dans la structuration de la paroi de la levure modèle S. Cereviciae. Une approche essentiellement biochimique a permis de caractériser les protéines associées à la paroi de A. . Fumigatus. La majorité des protéines pariétales chez A. Fumigatus sont des protéines solubles. Une seule protéine est relarguée à partir de la paroi par un traitement f3- (1. 3) glucanase : c'est une phosphatase acide qui possède une ancre GPl et dont l'expression est réprimée en présence de phosphate inorganique. Par ailleurs, une étude des protéines GPl chez A. Fumigatus par génomique comparative a montré que les protéines GPI décrites comme associées de façon covalente à la paroi chez la levure n'ont pas d'homologue chez A. Fumigatus. Ainsi. L'organisation des protéines au sein de la paroi de A. . Fumigatus est différente de celle de la levure : les protéines pariétales ne semblent pas avoir un rôle essentiel dans l'élaboration de la paroi. Ensuite, une nouvelle famille de glycoprotéines portant un N-glycane lié à un galactofuranose en position terminale a été décrite. Cette famille comprend une phospholipase C, une phosphatase alcaline et une phytase. Enfin, une analyse morphologique de deux mutants chitine synthase et gluconosyltransférase a permis d'associer la réduction de la croissance à un hyper-branchement du mycélium et à une diminution de la taille de la cellule apicale sans que l'organisation globale des polysaccharides pariétaux et le taux de croissance spécifique soient affectés

  • Titre traduit

    Proteins and cell wall in Aspergillus fumigatus


  • Résumé

    A. Fumigatus is the major pathogen among filamentous fungi. Its cell wall is involved in cell growth and responsible for cellular integrity during infection. Cell wall proteins had not been studies before. Their study showed that : (i) the majority of proteins present in the cell wall are soluble proteins in transit to be secreted ; (ii) the main protein that is released by 0(1,3)glucartase treatment from an SDSIP rnercaptoethanol-treated cell wall is an acid phosphatase that has been characterized enzymatically and is a GPI-anchored protein whose expression is repressed by phosphate ; (iii) a comparative genomic analysis has confirmed the biochemical study and showed that none of the GPI-anchored proteins covalently bound to polysaccharides in yeast have homologues in A. Fumi͏̈gatus. These results suggested that organization of proteins in A. Fumigatus cell wall is different from what is known about S. Cerevixiae and that cell wall associated proteins do not play an essential rote in the structural organization of the cell wall of A. Fumigatus. Besides, a new class of glycoproteins has been described : galactomannanproteins (GMP'~ having a N-glycan wth a terminal galactofuransose. This study has shown that, in contrast to yeast cells, the GMPs do not have an N-glycan with a long N-mannan backbone. Finally, an analysis of morphogenesis growth of two cell wall mutants having a reduced growth and a pattern of GPI anchored proteins different from the parent strains showed that that reduced growth is associated to an hyperbranching of the mycelium and a reduced apical cell size. Although cell wall polysaccaharides content was different, localization of these polysaccharidev in the cell wall does not differ between each strain

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  • Détails : 1 vol. (187 f.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. 194 réf.

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