Automodification de l'énolase par le 2-phosphoglycérate et son rôle potentiel

par Grégory Boël

Thèse de doctorat en Aspects moléculaires et cellulaires de la biologie

Sous la direction de Yanick Auffray.

Soutenue en 2003

à Caen .


  • Résumé

    L'énolase est une enzyme de la glycolyse/néoglucogenèse qui catalyse réversiblement la déshydratation du 2-phosphoglycérate (2-PG) en phosphoénolpyruvate. Nous avons démontré in vivo et in vitro qu'une faible proportion de l'énolase est covalement modifiée par un des substrats. Le 2-PG a été trouvé fixé à la Lys-341 de l'énolase d'Escherichia coli probablement par une liaison peptidique entre le e-NH2 de la Lys et le carboxyle du 2-PG. Une automodification semblable est observée avec d'autres énolases bactériennes mais également avec les énolases de Saccharomyces cerevisiae et de muscle de lapin. Toutes les énolases identifiées à ce jour possèdent une Lys équivalente à la Lys-341. Cette lysine est localisée dans le site actif et la fixation covalente du 2-PG rend l'enzyme inactive. Lorsque la Lys-341 de l'énolase d'E. Coli est remplacée par un autre résidu (Ala ou Arg) qui empêche l'automodification et inactive l'enzyme, l'énolase n'est plus exportée dans le milieu extracellulaire.


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Informations

  • Détails : 1 vol. (195 f.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. f. 186-195

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