Relation structure-fonction de l'acylpeptide hydrolase d'intestin de porc et de l'acylase I de rein de rat

par Anne Durand

Thèse de doctorat en Biochimie. Nutrition, aspect moléculaire et cellulaires

Sous la direction de Josette Perrier.

Soutenue en 2003

à Aix-Marseille 3 .


  • Résumé

    Les dérivés acétylés endogènes et exogènes pourraient être hydrolysés in vivo par deux enzymes intracellulaires et ubiquitaires : l'acylpeptide hydrolase et l'acylase I. Nous nous sommes intéressés à l'étude structurale de l'acylpeptide hydrolase d'intestin de porc (ip-APH) et à la caractérisation des résidus impliqués dans l'activité enzymatique de l'acylase I de rein de rat (rr-ACY I). L'ip-APH est un homotétramère de 300 kDa dont les sous-unités sont associées par des liaisons non covalentes et qui sont formées de deux domaines structuraux, non dissociables par action de la trypsine. La rr-ACY I est une métalloenzyme dont l'activité enzymatique est dépendante d'un métal, de résidus d'histidine et de cystéine ainsi que de l'acide glutamique 147. De plus, deux ADNc codant pour la rr-ACY I ont été clonés.

  • Titre traduit

    Structure-function relashionship of porcine intestine acylpeptide hydrolase and rat kidney acylase I


  • Résumé

    Two intracellular and ubiquitous enzymes, namely acylpeptide hydrolase and acylase I could hydrolyze, in vivo, endogenous and exogenous acetylated derivatives. We studied the porcine intestine acylpeptide hydrolase (pi-APH) structure and residues involved in enzyme activity of rat kidney acylase I (rk-ACY I). Pi-APH is an homotetramer of 300 kDa, subunits are associated by non-covalent bonds and composed of two structural domains, remaining associated even after tryptic digestion. Histidine and cysteine residues, glutamic acid 147 and metal are involved in the enzyme activity of the metalloenzyme rk-ACY I. Furthermore, two cDNAs encoding rk-ACY I have been cloned.

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Informations

  • Détails : 168 p.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. p.145-168

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  • Disponible pour le PEB
  • Cote : T 3125

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