Relation structure-fonction de l'acylpeptide hydrolase d'intestin de porc et de l'acylase I de rein de rat

par Anne Durand

Thèse de doctorat en Biochimie. Nutrition, aspect moléculaire et cellulaires

Sous la direction de Josette Perrier.

Soutenue en 2003

à Aix-Marseille 3 .

  • Titre traduit

    Structure-function relashionship of porcine intestine acylpeptide hydrolase and rat kidney acylase I


  • Pas de résumé disponible.


  • Résumé

    Les dérivés acétylés endogènes et exogènes pourraient être hydrolysés in vivo par deux enzymes intracellulaires et ubiquitaires : l'acylpeptide hydrolase et l'acylase I. Nous nous sommes intéressés à l'étude structurale de l'acylpeptide hydrolase d'intestin de porc (ip-APH) et à la caractérisation des résidus impliqués dans l'activité enzymatique de l'acylase I de rein de rat (rr-ACY I). L'ip-APH est un homotétramère de 300 kDa dont les sous-unités sont associées par des liaisons non covalentes et qui sont formées de deux domaines structuraux, non dissociables par action de la trypsine. La rr-ACY I est une métalloenzyme dont l'activité enzymatique est dépendante d'un métal, de résidus d'histidine et de cystéine ainsi que de l'acide glutamique 147. De plus, deux ADNc codant pour la rr-ACY I ont été clonés.

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Détails : 168 p.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. p.145-168

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université d'Aix-Marseille (Marseille. Saint-Jérôme). Service commun de la documentation. Bibliothèque de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : T 3125

Cette version existe également sous forme de microfiche :

Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.