Structure-fonction-évolution des protéines H-NS chez les bactéries à coloration de Gram négatif

par Christian Tendeng

Thèse de doctorat en Génétique cellulaire et moléculaire

Sous la direction de Antoine Danchin.

Soutenue en 2002

à Versailles-St Quentin en Yvelines .


  • Résumé

    La protéine H-NS est impliquée dans le contrôle de l'expression de nombreux gènes chez Escherichia coli. Pourtant, son rôle dans la physiologie bactérienne reste encore énigmatique. La sensibilité d'un mutant hns de E. Coli à l'acide aminé sérine nous a permis d'isoler plus d'une dizaine de protéines homologues chez d'autres bactéries comme Vibrio cholerae, l'agent du Choléra. La caractérisation d'une protéine H-NS chez la bactérie psychrophile Psychrobacter spp. A re��vélé par ailleurs le rôle essentiel du domaine N-terminal dans la stabilité à la température. A ce jour, plus de quarante protéines de type H-NS ont pu être identifiées, exclusivement chez les protéobactéries. Le rôle premier de la protéine H-NS dans la physiologie d'E. Coli semble se dessiner autour des ARNs et du métabolisme à un carbone.


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  • Résumé

    The H-NS protein of Escherichia coli controls the expression of various genes involved in adaptation to environmental challenges. But the function of H-NS in bacterial metabolism remains elusive. Taking advantage of serine susceptibility, we have characterized more than ten H-NS related proteins in other bacteria like Vibrio cholerae. Among them, the characterization of the Psychrobacter H-NS protein from a psychrophilic bacteria reveals the crucial role of the N-terminal domain for the thermal stability of H-NS protein. Currently, more than forty H-NS-like proteins have been identified exclusively from proteobacteria. The importance of RNAs and one carbon metabolism in H-NS functions have been suggested

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Informations

  • Détails : 78 p.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : 198 REF. Bibliogr. p. 69-78. Notes bibliogr.

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  • Bibliothèque : Université de Versailles Saint-Quentin-en-Yvelines. Direction des Bibliothèques et de l'Information Scientifique et Technique-DBIST. Bibliothèque universitaire Sciences et techniques.
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  • Cote : T020028
  • Bibliothèque : Université de Versailles Saint-Quentin-en-Yvelines. Direction des Bibliothèques et de l'Information Scientifique et Technique-DBIST. Bibliothèque universitaire Sciences et techniques.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 579.3 TEN
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