Etude fonctionnelle du dégradosome d'ARN bactérien et de l'endonucléase essentielle RNase E chez Escherichia coli

par Anne Leroy

Thèse de doctorat en Microbiologie et biologie et génétiques moléculaires et cellulaires

Sous la direction de Agamemnon James Carpousis.

Soutenue en 2002

à Toulouse 3 .

  • Titre traduit

    Fonctionnal study of the bacterial RNA degradosome and of the esential endoribonuclease RNase E in Escherichia coli


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  • Résumé

    La régulation de la stabilité des ARN messagers (ARNm) est d'une importance capitale dans le contrôle de l'expression des génomes. Depuis ces dernières années, d'importants progrès ont été faits dans l'élucidation des mécanismes de dégradation de l'ARNm chez la bactérie Escherichia coli. Ces mécanismes mettent en jeu d'une part de nombreuses enzymes telles que les ribonucléases, les hélicases d'ARN et la poly(A) polymérase, et d'autre part l'ARNm lui-même. Un résultat important est la mise en évidence d'un complexe multienzymatique associant plusieurs activités en relation avec la dégradation de l'ARNm: le dégradosome. Des complexes équivalents ont aussi été décrits dans les cellules eucaryotes. Le dégradosome d'ARN d'E. Coli serait impliqué dans la maturation et la dégradation de l'ARN. Il se compose principalement de l'endoribonucléase RNase E, de l'exonucléase 3'-5' polynucléotide phosphorylase (PNPase), de l'hélicase à ARN à motif DEAD (RhlB), et de l'Enolase une enzyme glycolytique. La RNase E est une protéine essentielle de taille importante (118kDa) impliquée dans la maturation des ARNt, de l'ARNr et dans la dégradation des ARNm. Elle autorégule son expression par le contrôle de la stabilité de son propre messager. La RNase E possède la particularité d'être à multidomaines. Le domaine N-terminal de la RNase E possède l'activité endonucléolytique alors que sa moitié carboxy-terminale constitue l'échafaudage sur lequel s'assemblent les autres composants du dégradosome. Ce domaine C-terminal peut se décomposer en un domaine acide extrême C-terminal et une région centrale basique qui contient deux domaines riches en arginines : RBD (RNA Binding Domain) et AR2 (Arginine Rich nʿ2). Dans le but de comprendre la fonction de la partie non-catalytique de la RNase E, nous avons étudié in vivo des délétions qui suppriment les RBD et/ou AR2, ou abolissent les interactions protéine-protéine entre les différents composants du dégradosome. . .

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Informations

  • Détails : 283 p.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. P. 265-283

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  • Bibliothèque : Université Paul Sabatier. Bibliothèque universitaire de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 2002TOU30181
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