Etude du système ubiquitine-protéasome dans l'apoptose

par Tony Sourisseau

Thèse de doctorat en Biologie

Sous la direction de Denis Michel.

Soutenue en 2002

à Rennes 1 .


  • Résumé

    Les modifications post-traductionnelles constituent un niveau crucial de régulation de l'expression des gènes. Parmi elles, la conjugaison peptidique impliquant l'ubiquitine intervient entre autre dans la régulation de la stabilité protéique. Le travail présenté décrit le mode de régulation d'un facteur anti-apoptotique, Bag-1 (Bcl-2 AnthanoGene-1). Le contrôle de son niveau d'expression fait intervenir la voie ubiquitine-protéasome. L'enzyme de ligation de l'ubiquitine Siah2 (Seven In Absencia Homolog 2) a par ailleurs été identifiée comme étant potentiellement impliquée dans l'ubiquitination de Bag-1, stimulée par l'induction de l'apoptose. La caractérisation d'autres modulateurs de l'apoptose régulés par la voie ubiquitine-protéasome a été un objectif de notre travail. Un outil moléculaire nouveau a été mis au point et testés dans ce but. Il devrait permettre la purification des cibles d'ubiquitination et leur identification par les techniques de la protéomique.


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Informations

  • Détails : 142 p.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. : 150 réf

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université de Rennes I. Service commun de la documentation. Section sciences et philosophie.
  • Accessible pour le PEB
  • Cote : TA Rennes 2002/3
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