Contribution à la caractérisation de partenaires de thiorédoxines cytoplasmiques

par Claire Brehelin

Thèse de doctorat en Sciences de la vie

Sous la direction de Yves Meyer.

Soutenue en 2002

à Perpignan , dans le cadre de École doctorale Énergie environnement (Perpignan) .


  • Résumé

    Les thiorédoxines, omniprésentes, réduisent les ponts disulfures de différentes protéines. A. Thaliana possède au moins huit gènes codant des thiorédoxines h. Cependant, les fonctions de ces protéines dans la plante sont peu connues. Des expériences de complémentation d'un mutant de levure par des thiorédoxines h de plante montrent une spécificité de fonction des thiorédoxines végétales. Nous décrivons la caractérisation de déterminants structuraux expliquant cette spécificité de fonction. Afin de connaître les fonctions des thiorédoxines h, nous cherchons à purifier des complexes formés in vivo dans la levure, entre une thiorédoxine et ses cibles. La purification de ces cibles et leur identification par MALDI-TOF sont exposées. Un des partenaires des thiorédoxines h chez la levure est une peroxyrédoxine, dont il existe cinq homologues chez Arabidopsis. Nous montrons que ces protéines sont actives in vitro, qu'elles sont localisées dans différents tissus et compartiments cellulaires.

  • Titre traduit

    Contribution to the Characterisation of Cytosolic Thioredoxin Partners


  • Résumé

    Thioredoxins are ubiquitous oxidoreductases that participate in the reduction of disulfide bridges of several proteins. In A. Thaliana, at least eight genes code for cytosolic thioredoxins h. However, the precise roles of these isoforms are still unknown. Complementation experiments of a yeast mutant by plant thioredoxins revealed a specificity of function among plant thioredoxins. We describe the characterisation of structural determinants responsible for this specificity of interaction with yeast target proteins. In order to better know the functions of different thioredoxin h isoforms, we try to purify interacting partners of these thioredoxins. The purification of these targets, and their identification by MALDI-TOF are described. One of the thioredoxin targets in yeast was identified as a peroxiredoxin. We describe the characterisation of homologous genes and proteins of this peroxiredoxin in Arabidopsis.

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Informations

  • Détails : 207 p..
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr.

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  • Bibliothèque : Université Perpignan Via Domitia. Service commun de la documentation. Section Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TH 2002 BRE
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