Développement d'outils enzymatiques pour la caractérisation du fucoïdane extrait de l'algue Ascophyllum nodosum : purification et propriétés de nouvelles hydrolases isolées du mollusque marin Pecten maximus

par Olivier Berteau

Thèse de doctorat en Chimie. Biomatériaux

Sous la direction de Muller, Daniel.

Soutenue en 2002

à Paris 13 .


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  • Titre traduit

    Development of enzymatic tools for the characterization of the algal fucoidan extracted from ascophyllum nodosum : purification and study of new hydrolases isolated from the marine mollusks Pecten maximus


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  • Résumé

    Le fucoi͏̈dane bio-actif, constitué de L-fucose sulfaté, extrait d'algues brunes et en particulier de l'algue Ascophyllum nodosum. Depuis 1987, ce polysaccharide est étudié par le Laboratoire de Recherches sur les Macromolécules (LRM, CNRS, FRE 2314) et le Laboratoire de Biochimie et Molécules Marines (VP/BM) du centre IFREMER de Nantes, (URM 2, IFREMER-CNRS-Université Paris 13). A l'instar de la plupart des polysaccharides biologiquement actifs, jamais ses proprièès n'ont été exploitées à des fins thérapeutiques. Ceci est lié en partie au manque de connaissances de sa structure fine et des mécanismes moléculaires qui gouvernent ses activités. L'objectif de ce travail était de mettre en oeuvre une approche enzymatique permettant d'obtenir des informations sur la structure du fucoi͏̈dane d'Ascophyllum nodosum. Au cours de cette étude nous avons montré qu'un extrait enzymatique obtenu à partir des glandes digestives de la coquille Saint-Jacques (Pecten maximus) était capable d'hydrolyser efficacement le fucoi͏̈dane d'Ascophyllum nodosum. Trois activités enzymatiques responsables de cette hydrolyse, une activité exo-glycosidase (α-L-fucosidase), une sulfatase et une endoglycosidase (fucoi͏̈danase) ont été identifiées. Nous avons purifié une α-L-fucosidase par chromatographie d'affinité (6-N-acétylamino-déoxymannojirimycine). De même nous avons isolé une activité sulfatase régio-sélective du L-fucose sulfaté en position 2 (L-fucose 2-sulfoesterase). Aucun enzyme de ce type n'a jamais été décrite dans la littérature. Ces enzymes ont permis d'entreprendre la caractérisation structurale de fucoi͏̈dane. Nos travaux ont montré que le fucoi͏̈dane d'Ascophyllum nodosum était constitué de L-fucose majoritairement sulfaté en position 2 et lié par des liaisons osidiques α1→3 et α1→4. Ces caractéristiques font du fucoi͏̈dane d'Ascophyllum nodosum, le plus complexes de cette famille. Les enzymes purifiées seront utiles dans la compréhension de ses propriétés biologiques.

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Informations

  • Détails : 256-31 p
  • Notes : Publication autorisée par le jury

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Paris 13 (Villetaneuse, Seine-Saint-Denis). Bibliothèque universitaire. Section Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TH 2002 002
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