Modifications post-traductionnelles de l'IRP1 humaine en réponse au monoxyde d'azote et au peroxynitrite

par Emmanuelle Soum

Thèse de doctorat en Sciences de la vie et de la matière. Biochimie

Sous la direction de Jean-Claude Drapier.

Soutenue en 2002

à Paris 5 .


  • Résumé

    L'iron regulatory protein 1 (IRP1) est une protéine qui joue un rôle majeur dans le métabolisme du fer intracellulaire chez les mammifères. Elle se fixe au niveau de motifs appelés "iron responsive elements" (IREs), dans les régions non traduites des ARNm de la ferritine ou du récepteur à la transferrine. Lorsque cette protéine bifonctionnelle fixe un centre [4Fe-4S] à son site actif, elle possède une activité aconitase mais ne peut pas interagir avec les motifs IREs pour jouer son rôle de trans-régulateur. . .


  • Résumé

    Iron regulatory protein 1 (IRF1) is a metalloprotein which regulates several proteins involved in mammalian iron homeostasis at a post-transcriptional level, by binding to specific mRNA sequences termed iron responsive elements (IREs). IRP1 exhibits two mutually exclusive activities, either aconitase or mRNA-binding protein, depending on the intactness of a versatile [4Feq-4S] cluster. Here we asked whether NO and peroxynitrite act directly on IRP1 and how they modify its functions. . .

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Informations

  • Détails : 217 p.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr.

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  • Bibliothèque : Université Paris Descartes-Bibliothèque Saints-Pères Sciences (Paris). Service commun de la documentation. Bibliothèque Saints-Pères Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 2002PA05S022
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