Modulation de l'activité de la thrombine

par Pierre-Emmanuel Marque

Thèse de doctorat en Pharmacie. Hémostase

Sous la direction de Bernard Le Bonniec.

Soutenue en 2002

à Paris 5 .


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  • Résumé

    La coagulation du sang est déclenchée par une activation enzymatique en cascade de zymogènes initialement inactifs. Cette cascade, bien que de nature explosive, est sélective et auto-contrôlée. C'est la dernière enzyme générée (la thrombine) qui la module directement et indirectement. L'activité de la thrombine est elle même régulée par trois mécanismes : 1) un auto-contrôle de sa génération, 2) une modulation par la thrombomoduline et 3) sa neutralisation par l'antithrombine. Ces deux derniers mécanismes ont été abordés au cours de cette thèse, plus particulièrement celui de la voie de la protéine C, qui est le seul système anticoagulant inductible donc auto-régulé. La neutralisation directe de la thrombine par son principal inhibiteur plasmatique a été étudiée à l'aide d'un anticorps monoclonal qui permet de distinguer la conformation de l'antithrombine complexée de tous les autres conformères de cette serpine. Cette étude a fourni des informations incontournables sur la nature de l'interaction enzyme-serpine. L'étude sur la "thrombomodulation" a commencé par une cartographie de la spécificité des sous-sites catalytiques de la thrombine à l'aide de substrats à fluorescence réprimée. . .

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Informations

  • Détails : 78 f-pagination multiple
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. f. 53-67

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  • Bibliothèque : Bibliothèque interuniversitaire de santé (Paris). Pôle pharmacie, biologie et cosmétologie.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TPHB 8420
  • Bibliothèque : Bibliothèque interuniversitaire de santé (Paris). Pôle pharmacie, biologie et cosmétologie.
  • Non disponible pour le PEB
  • Cote : MFTH 3786
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