Caractérisation cellulaire et tissulaire de la lysyl oxydase et de la lysyl oxydase-like

par Sophie Seve

Thèse de doctorat en Sciences. Biochimie

Sous la direction de Pascal Sommer.

Soutenue en 2002

à Lyon 1 .

Le jury était composé de Pascal Sommer.


  • Résumé

    La famille des lysyl oxydases est constituée de 5 isoformes appelées lysyl oxydase (LOX) et lysyl oxydase-like (LOXL, LOXL2, LOXL3 et LOXL4). Il s'agit de protéines dépendantes du cuivre impliquées dans des processus aussi divers que la réticulation des collagènes fibrillaires et de l'élastine, la régulation au cours du développement, la mobilité et la sénescence cellulaires ainsi que la suppression de l'activité oncogénique de ras. La fonction propre de chacune de ces différentes isoformes reste à déterminer. Au cours de notre étude, nous nous sommes plus particulièrement intéressés à deux isoformes de la famille des lysyl oxydases, à savoir, la LOX et la LOXL. Le travail présenté ici a consisté à (1) analyser l'expression cellulaire et tissulaire de la LOX et de la LOXL afin de mieux comprendre le mécanisme de maturation de ces deux enzymes, (2) étudier le rôle de l'activité enzymatique lysyl oxydase sur le phénotype des chondrocytes embryonnaires de poulet en culture et (3) caractériser la forme nucléaire de la LOX. La mise au point d'un modèle d'expression eucaryote et le développement d'un ensemble d'anticorps polyclonaux spécifiques de la LOX et de la LOXL nous ont permis de montrer (1) que le site putatif de clivage par la procollagène C-protéinase est bien impliqué dans la maturation de la LOX et que la pro-région de la protéine joue un rôle important dans la sécrétion de l'enzyme dans le milieu extracellulaire, (2) l'existence de protéines cellulaires et tissulaires correspondant à des produits de maturation de la LOXL et (3) qu'il existe, dans le noyau des cellules HeLa, une protéine de 34 kDa apparentée antigèniquement à la LOX.


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  • Détails : 1 vol. (176 f.)
  • Annexes : Bibliogr. f. 140-156

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  • Cote : 2002LYO10078
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