Centres FeS et catalyse rédox : activation de la ribonucléotide réductase anaérobie en protéine radicalaire

par Dominique Padovani

Thèse de doctorat en Biologie structurale

Sous la direction de Etienne Mulliez.

Soutenue en 2002

à l'Université Joseph Fourier (Grenoble) .

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  • Résumé

    Récemment, il a été montré que les centres FeS sont capables de prende part à une catalyse rédox en participant à la réductolyse de la S-adénosyleméthionine (AdoMet) en un radical 5'-désoxyadénosyle (Ado). Le radical ainsi formé peut oxyder un résidu amino acide d'une chaine polypeptidique pour conduire à une protéine radicalaire. La ribonucléotide réductase (RNR) anaérobie d'E. Coli est un des prototypes de cette nouvelle classe de protéines. Cette RNR acquiert un radical glycinyle au cours d'une étape d'activation nécessitant 4 partenaires : (i) un réducteur, (ii) un thiol, (iii) l'AdoMet et (iv) une enzyme activatrice qui contient un centre [4Fe-4S] par chaîne polypeptidique. Les mécanismes de transfert d'électron qui président à l'activation de l'enzyme ont été étudiés en fonction des différents partenaires et un mécanisme original pour la réductolyse de l'AdoMet a été proposé.


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Informations

  • Détails : XVIII-229 p.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. p. 213-229

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  • Bibliothèque : Service interétablissements de Documentation (Saint-Martin d'Hères, Isère). Bibliothèque universitaire de Sciences.
  • Non disponible pour le PEB
  • Cote : TS02/GRE1/0226
  • Bibliothèque : Service interétablissements de Documentation (Saint-Martin d'Hères, Isère). Bibliothèque universitaire de Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TS02/GRE1/0226/D
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